Crystallographic and mutational studies of bacterial cytochrome c peroxidases : = Kristallografische und Mutagenese-Studien an bakteriellen Cytochrom c Peroxidasesn

Hochschulschrift

Zusammenfassung: Cytochrome c peroxidases (Ccps) are reactive oxygen species (ROS) detoxifying enzymes that can be found in various Gram negative bacteria. They consist of two domains with one heme group each and catalyze the reduction of hydrogen peroxide two water. The delta proteobacterium Geobacter sulfurreducens possesses two copies of Ccp encoding genes (ccpA and macA). All known structures of cytochrome c peroxidases show an inactive and closed conformation in the oxidized state. The only exception is the enzyme of Nitrosomonas europaea exhibiting a constant open conformation, even in the oxidized state. Based on sequence alignments protein variants of CcpA and MacA were created and the structures were solved. The CcpA variants S134P and S134P/V135K showed a partially open enzyme regarding the active-side environment. Escherichia coli possesses an gene encoding for a predicted Ccp that has a third domain with an additional heme group (yhjA). The structure of the reduced YhjA was solved to a resolution of 2.8 A and shows the N-terminal extension with a His/Met coordinated heme group and an open active site
Zusammenfassung: Cytochrom c Peroxidasen (Ccps) entgiften reaktive Sauerstoffspezies (ROS) und sind weit verbreitet unter Gram-negativen Bakterien. Sie haben zwei Domänen mit jeweils einer Hämgruppe und katalysieren die Reduktion von Wasserstoffperoxid zu Wasser. Das Deltaproteobakterium Geobacter sulfurreducens besitzt zwei Gene, welche für Ccps kodieren (ccpA und macA). Alle bisher bekannten Ccp-Strukturen zeigen eine inaktive und geschlossene Konformation. Die einzige Ausnahme bildet das Enzym von Nitrosomonas europaea, welches im oxidierten Zustand eine offene und aktive Konformation aufweist. Aufgrund von Sequenzvergleichen wurden Proteinvarianten von CcpA und MacA hergestellt und kristallisiert. Die Strukturen der CcpA-Varianten S134P und S134P/V135K zeigen eine teilweise offene Konformation mit zugänglichem Aktivzentrum. Escherichia coli verfügt über ein Ccp-Homolog (YhjA), welches eine dritte Domäne mit einer weiteren Hämgruppe aufweist. Die Struktur des reduzierten YhjAs zeigt die N-terminale Erweiterung, welche eine His/Met koordinierte Hämgruppe und ein zugängliches Aktivzentrum besitzt.

Angaben zum Objekt

• Weitere Titel: Kristallografische und Mutagenese-Studien an bakteriellen Cytochrom c Peroxidasesn
• Standort: Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
• Umfang: Online-Ressource
• Sprache: Englisch
• Anmerkungen: Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Dissertation, 2011

Klassifikation und Themen

• Klassifikation: Biowissenschaften, Biologie
• Schlagwort: Cytochrom c ; Cytochromperoxidase ; Kristallographie ; Mutagenese ; Online-Ressource

Beteiligte, Orts- und Zeitangaben

• Ereignis: Veröffentlichung
• (wo): Freiburg
• (wer): Universität
• (wann): 2011
• Urheber: Seidel, Julian
• Beteiligte Personen und Organisationen: Einsle, Oliver ; Institut für Organische Chemie und Biochemie

Weitere Informationen

• URN: urn:nbn:de:bsz:25-opus-85422
• Rechteinformation: Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
• Letzte Aktualisierung: 25.03.2025, 13:54 MEZ