Hochschulschrift
Investigation of the protection mechanism of nitrogenase by the Shethna protein
Zusammenfassung: Die Stickstofffixierung ist ein wichtiger biologischer Prozess, da Stickstoff als Bestandteil von Biomolekülen wie Nukleinsäuren und Proteinen ein essentielles Element aller lebenden Organismen ist. Die Stickstofffixierung wird durch den Enzymkomplex Nitrogenase katalysiert. Die am besten untersuchte Nitrogenase stammt aus Azotobacter vinelandii und besteht aus MoFe- und Fe-Protein. Das MoFe-Protein ist ein α2β2-Heterotetramer mit einer molaren Masse von 230 kDa. Es beherbergt den P-cluster, ein [8Fe:7S]-Cluster und den FeMo Cofaktor, ein [7Fe:9S:Mo:C:Homocitrat]-Cluster. Das Fe-Protein ist ein Homodimer mit einer molaren Masse von 60 kDa, das einen [4Fe:4S] Cluster zwischen den beiden Untereinheiten besitzt. Während der Katalyse bilden Fe- und MoFe-Protein einen Komplex und Elektronen werden vom [4Fe:4S] Cluster über den P-Cluster zum FeMoco übertragen, wo schließlich die Substratumsetzung stattfindet. Aufgrund ihrer komplexen Metallzentren sind die Enzyme der Nitrogenase sehr sauerstoffempfindlich. A. vinelandii ist ein obligat aerobes Bakterium, das in der Lage ist, Stickstoff zu fixieren.
- Location
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Extent
-
Online-Ressource
- Language
-
Englisch
- Notes
-
Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Dissertation, 2016
- Classification
-
Biowissenschaften, Biologie
- Keyword
-
Nitrogenase
Azotobacter vinelandii
- Event
-
Veröffentlichung
- (where)
-
Freiburg
- (who)
-
Universität
- (when)
-
2016
- Creator
- Contributor
- DOI
-
10.6094/UNIFR/11136
- URN
-
urn:nbn:de:bsz:25-freidok-111362
- Rights
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Last update
-
25.03.2025, 1:42 PM CET
Data provider
Deutsche Nationalbibliothek. If you have any questions about the object, please contact the data provider.
Object type
- Hochschulschrift
Associated
- Netzer, Julia Clarissa
- Einsle, Oliver
- Universität
Time of origin
- 2016
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