Hochschulschrift
Investigation of the protection mechanism of nitrogenase by the Shethna protein
Zusammenfassung: Die Stickstofffixierung ist ein wichtiger biologischer Prozess, da Stickstoff als Bestandteil von Biomolekülen wie Nukleinsäuren und Proteinen ein essentielles Element aller lebenden Organismen ist. Die Stickstofffixierung wird durch den Enzymkomplex Nitrogenase katalysiert. Die am besten untersuchte Nitrogenase stammt aus Azotobacter vinelandii und besteht aus MoFe- und Fe-Protein. Das MoFe-Protein ist ein α2β2-Heterotetramer mit einer molaren Masse von 230 kDa. Es beherbergt den P-cluster, ein [8Fe:7S]-Cluster und den FeMo Cofaktor, ein [7Fe:9S:Mo:C:Homocitrat]-Cluster. Das Fe-Protein ist ein Homodimer mit einer molaren Masse von 60 kDa, das einen [4Fe:4S] Cluster zwischen den beiden Untereinheiten besitzt. Während der Katalyse bilden Fe- und MoFe-Protein einen Komplex und Elektronen werden vom [4Fe:4S] Cluster über den P-Cluster zum FeMoco übertragen, wo schließlich die Substratumsetzung stattfindet. Aufgrund ihrer komplexen Metallzentren sind die Enzyme der Nitrogenase sehr sauerstoffempfindlich. A. vinelandii ist ein obligat aerobes Bakterium, das in der Lage ist, Stickstoff zu fixieren.
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Umfang
-
Online-Ressource
- Sprache
-
Englisch
- Anmerkungen
-
Albert-Ludwigs-Universität Freiburg, Dissertation, 2016
- Klassifikation
-
Biowissenschaften, Biologie
- Schlagwort
-
Nitrogenase
Azotobacter vinelandii
- Ereignis
-
Veröffentlichung
- (wo)
-
Freiburg
- (wer)
-
Universität
- (wann)
-
2016
- Urheber
- Beteiligte Personen und Organisationen
- DOI
-
10.6094/UNIFR/11136
- URN
-
urn:nbn:de:bsz:25-freidok-111362
- Rechteinformation
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
25.03.2025, 13:42 MEZ
Datenpartner
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
- Netzer, Julia Clarissa
- Einsle, Oliver
- Universität
Entstanden
- 2016
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