Hochschulschrift
Bestimmung der Proteasen Chymotrypsin und Trypsin im Stuhl von gesunden und kranken Kindern : eine Überprüfung und Überarbeitung der Methode
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Maße
-
30 cm
- Umfang
-
III, 54 Bl.
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
graph. Darst.
Freiburg (Breisgau), Univ., Diss., 1995 (Nicht für den Austausch)
- Urheber
-
Peter, Sabine Alexandra
- Inhaltsverzeichnis
- Rechteinformation
-
Bei diesem Objekt liegt nur das Inhaltsverzeichnis digital vor. Der Zugriff darauf ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
11.06.2025, 13:43 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
- Peter, Sabine Alexandra
Ähnliche Objekte (12)
Synthese von Peptiden mit Hilfe der Proteasen Chymotrypsin, Trypsin und Thermolysin
Inaktivierung der Pankreasproteasen Trypsin, Chymotrypsin und Carboxypeptidase im menschlichen Duodenalinhalt
Die Bestimmung von Trypsin und Chymotrypsin im Stuhl bei Pankreaserkrankungen
Trypsin und Chymotrypsin- Inhibitoren im Samen der Puffbohne (Vicia faba)
Inhibitoren für Trypsin und Chymotrypsin im Samen der Feuerbohne Phaseolus coccineus
Untersuchungen über die Inaktivierung von Trypsin und Chymotrypsin im menschlichen Duodenalinhalt
Wirkung der Enzymkombination Trypsin-Chymotrypsin-Papain auf enterohämolysierende E. coli und Salmonellen
Zur Freisetzung von Pankreasenzymen (Lipase, Trypsin, Chymotrypsin) aus Fermentsubstitutions-Präparaten in vivo
Die strukturellen Determinanten der S'-Bindungsortspezifitäten in den Serinproteasen Trypsin und Chymotrypsin
Trypsin- und Chymotrypsin-Aktivitäten im Stuhl bei Gesunden und und Darmkranken vor und nach Applikation des Pankreasenzymsubstitutionspräparates "fermento duodenal"
Proteinaseinhibitoren aus Speiselinsen (Lens culinaris Medik.) : Primärstruktur des Trypsin-Chymotrypsin-Inhibitors LCI-1.7
Beeinflussung der Aktivitäten der Pankreasfermente bei Kältekonservierung: Amylase, Trypsin, Lipase, Chymotrypsin, pH, Bikarbonat
Synthese von Peptiden mit Hilfe der Proteasen Chymotrypsin, Trypsin und Thermolysin
Inaktivierung der Pankreasproteasen Trypsin, Chymotrypsin und Carboxypeptidase im menschlichen Duodenalinhalt
Die Bestimmung von Trypsin und Chymotrypsin im Stuhl bei Pankreaserkrankungen
Trypsin und Chymotrypsin- Inhibitoren im Samen der Puffbohne (Vicia faba)
Inhibitoren für Trypsin und Chymotrypsin im Samen der Feuerbohne Phaseolus coccineus
Untersuchungen über die Inaktivierung von Trypsin und Chymotrypsin im menschlichen Duodenalinhalt
Wirkung der Enzymkombination Trypsin-Chymotrypsin-Papain auf enterohämolysierende E. coli und Salmonellen
Zur Freisetzung von Pankreasenzymen (Lipase, Trypsin, Chymotrypsin) aus Fermentsubstitutions-Präparaten in vivo
Die strukturellen Determinanten der S'-Bindungsortspezifitäten in den Serinproteasen Trypsin und Chymotrypsin
Trypsin- und Chymotrypsin-Aktivitäten im Stuhl bei Gesunden und und Darmkranken vor und nach Applikation des Pankreasenzymsubstitutionspräparates "fermento duodenal"
Proteinaseinhibitoren aus Speiselinsen (Lens culinaris Medik.) : Primärstruktur des Trypsin-Chymotrypsin-Inhibitors LCI-1.7
Beeinflussung der Aktivitäten der Pankreasfermente bei Kältekonservierung: Amylase, Trypsin, Lipase, Chymotrypsin, pH, Bikarbonat
Synthese von Peptiden mit Hilfe der Proteasen Chymotrypsin, Trypsin und Thermolysin
Inaktivierung der Pankreasproteasen Trypsin, Chymotrypsin und Carboxypeptidase im menschlichen Duodenalinhalt
Die Bestimmung von Trypsin und Chymotrypsin im Stuhl bei Pankreaserkrankungen
Trypsin und Chymotrypsin- Inhibitoren im Samen der Puffbohne (Vicia faba)
Inhibitoren für Trypsin und Chymotrypsin im Samen der Feuerbohne Phaseolus coccineus
Untersuchungen über die Inaktivierung von Trypsin und Chymotrypsin im menschlichen Duodenalinhalt
Wirkung der Enzymkombination Trypsin-Chymotrypsin-Papain auf enterohämolysierende E. coli und Salmonellen
Zur Freisetzung von Pankreasenzymen (Lipase, Trypsin, Chymotrypsin) aus Fermentsubstitutions-Präparaten in vivo
Die strukturellen Determinanten der S'-Bindungsortspezifitäten in den Serinproteasen Trypsin und Chymotrypsin
Trypsin- und Chymotrypsin-Aktivitäten im Stuhl bei Gesunden und und Darmkranken vor und nach Applikation des Pankreasenzymsubstitutionspräparates "fermento duodenal"
Proteinaseinhibitoren aus Speiselinsen (Lens culinaris Medik.) : Primärstruktur des Trypsin-Chymotrypsin-Inhibitors LCI-1.7