Hochschulschrift
Proteinaseinhibitoren aus Speiselinsen (Lens culinaris Medik.) : Primärstruktur des Trypsin-Chymotrypsin-Inhibitors LCI-1.7
- Location
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Dimensions
-
21 cm
- Extent
-
VI, 129 S.
- Language
-
Deutsch
- Notes
-
graph. Darst., Ill.
München, Techn. Univ., Diss., 1995
- Keyword
-
Linse
Serpine
Aminosäurensequenz
- Creator
-
Hinkers, Sabine
- Table of contents
- Rights
-
Bei diesem Objekt liegt nur das Inhaltsverzeichnis digital vor. Der Zugriff darauf ist unbeschränkt möglich.
- Last update
-
11.06.2025, 2:21 PM CEST
Data provider
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Object type
- Hochschulschrift
Associated
- Hinkers, Sabine
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Über Protease-Inhibitoren im Pankreas verschiedener Säugetiere : Unter bes. Berücks. d. Chymotrypsin-Inaktivierg. Über e. zweiten Trypsin-Inhibitor im Rinderpankreas u. e. Chymotrypsin-Inhibitor aus d. Serum
Primärstruktur und inhibitorische Eigenschaften der aktiven Sequenz des Inter-alpha-Trypsin-Inhibitors beim Schaf
Inaktivierung der Pankreasproteasen Trypsin, Chymotrypsin und Carboxypeptidase im menschlichen Duodenalinhalt
Die Bestimmung von Trypsin und Chymotrypsin im Stuhl bei Pankreaserkrankungen
Synthese von Peptiden mit Hilfe der Proteasen Chymotrypsin, Trypsin und Thermolysin
Untersuchungen über die Inaktivierung von Trypsin und Chymotrypsin im menschlichen Duodenalinhalt
Wirkung der Enzymkombination Trypsin-Chymotrypsin-Papain auf enterohämolysierende E. coli und Salmonellen
Zur Freisetzung von Pankreasenzymen (Lipase, Trypsin, Chymotrypsin) aus Fermentsubstitutions-Präparaten in vivo
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Untersuchungen über die Inaktivierung von Trypsin und Chymotrypsin im menschlichen Duodenalinhalt
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