Hochschulschrift
Untersuchungen über die Inaktivierung von Trypsin und Chymotrypsin im menschlichen Duodenalinhalt
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Maße
-
8
- Umfang
-
48, 12 S. mit Abb.
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
Hamburg, Fachbereich Med., Diss. v. 15. Dez. 1970
- Ereignis
-
Veröffentlichung
- (wo)
-
Hamburg
- (wann)
-
1970
- Urheber
-
Garmsen, Ulf
- Inhaltsverzeichnis
- Rechteinformation
-
Bei diesem Objekt liegt nur das Inhaltsverzeichnis digital vor. Der Zugriff darauf ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
11.06.2025, 14:05 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
- Garmsen, Ulf
Entstanden
- 1970
Ähnliche Objekte (12)
Inaktivierung der Pankreasproteasen Trypsin, Chymotrypsin und Carboxypeptidase im menschlichen Duodenalinhalt
The Role of Trypsin:Chymotrypsin in Tissue Repair
Trypsin, chymotrypsin and elastase in health and disease
Trypsin und Chymotrypsin- Inhibitoren im Samen der Puffbohne (Vicia faba)
Die Bestimmung von Trypsin und Chymotrypsin im Stuhl bei Pankreaserkrankungen
Automatisierte Bestimmung der Trypsin-[Aktivität] und der Chymotrypsin-Aktivität im menschlichen Duodenalsaft und in kristallinen Enzym-Lösungen mit chromogenen Substraten
Inhibitoren für Trypsin und Chymotrypsin im Samen der Feuerbohne Phaseolus coccineus
Synthese von Peptiden mit Hilfe der Proteasen Chymotrypsin, Trypsin und Thermolysin
Zur Freisetzung von Pankreasenzymen (Lipase, Trypsin, Chymotrypsin) aus Fermentsubstitutions-Präparaten in vivo
Die strukturellen Determinanten der S'-Bindungsortspezifitäten in den Serinproteasen Trypsin und Chymotrypsin
Wirkung der Enzymkombination Trypsin-Chymotrypsin-Papain auf enterohämolysierende E. coli und Salmonellen
Schwund biogener Amine in menschlichen Hauthomogenaten nach Einwirkung von Alpha-Chymotrypsin
Inaktivierung der Pankreasproteasen Trypsin, Chymotrypsin und Carboxypeptidase im menschlichen Duodenalinhalt
The Role of Trypsin:Chymotrypsin in Tissue Repair
Trypsin, chymotrypsin and elastase in health and disease
Trypsin und Chymotrypsin- Inhibitoren im Samen der Puffbohne (Vicia faba)
Die Bestimmung von Trypsin und Chymotrypsin im Stuhl bei Pankreaserkrankungen
Automatisierte Bestimmung der Trypsin-[Aktivität] und der Chymotrypsin-Aktivität im menschlichen Duodenalsaft und in kristallinen Enzym-Lösungen mit chromogenen Substraten
Inhibitoren für Trypsin und Chymotrypsin im Samen der Feuerbohne Phaseolus coccineus
Synthese von Peptiden mit Hilfe der Proteasen Chymotrypsin, Trypsin und Thermolysin
Zur Freisetzung von Pankreasenzymen (Lipase, Trypsin, Chymotrypsin) aus Fermentsubstitutions-Präparaten in vivo
Die strukturellen Determinanten der S'-Bindungsortspezifitäten in den Serinproteasen Trypsin und Chymotrypsin
Wirkung der Enzymkombination Trypsin-Chymotrypsin-Papain auf enterohämolysierende E. coli und Salmonellen
Schwund biogener Amine in menschlichen Hauthomogenaten nach Einwirkung von Alpha-Chymotrypsin
Inaktivierung der Pankreasproteasen Trypsin, Chymotrypsin und Carboxypeptidase im menschlichen Duodenalinhalt
The Role of Trypsin:Chymotrypsin in Tissue Repair
Trypsin, chymotrypsin and elastase in health and disease
Trypsin und Chymotrypsin- Inhibitoren im Samen der Puffbohne (Vicia faba)
Die Bestimmung von Trypsin und Chymotrypsin im Stuhl bei Pankreaserkrankungen
Automatisierte Bestimmung der Trypsin-[Aktivität] und der Chymotrypsin-Aktivität im menschlichen Duodenalsaft und in kristallinen Enzym-Lösungen mit chromogenen Substraten
Inhibitoren für Trypsin und Chymotrypsin im Samen der Feuerbohne Phaseolus coccineus
Synthese von Peptiden mit Hilfe der Proteasen Chymotrypsin, Trypsin und Thermolysin
Zur Freisetzung von Pankreasenzymen (Lipase, Trypsin, Chymotrypsin) aus Fermentsubstitutions-Präparaten in vivo
Die strukturellen Determinanten der S'-Bindungsortspezifitäten in den Serinproteasen Trypsin und Chymotrypsin
Wirkung der Enzymkombination Trypsin-Chymotrypsin-Papain auf enterohämolysierende E. coli und Salmonellen