A ubiquitin variant-based affinity approach selectively identifies substrates of the ubiquitin ligase E6AP in complex with HPV-11 E6 or HPV-16 E6
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Umfang
-
Online-Ressource
- Sprache
-
Englisch
- Erschienen in
-
In: Journal of Biological Chemistry ; 295 (2020), 44. - S. 15070-15082. - American Society for Biochemistry and Molecular Biology. - ISSN 0021-9258. - eISSN 1083-351X
- Ereignis
-
Veröffentlichung
- (wo)
-
Konstanz
- (wer)
-
KOPS Universität Konstanz
- (wann)
-
2020
- Urheber
-
Ebner, Felix A.
Sailer, Carolin
Eichbichler, Daniela
Jansen, Jasmin
Sladewska-Marquardt, Anna
Stengel, Florian
Scheffner, Martin
- URN
-
urn:nbn:de:bsz:352-2-ofhn5oj3ep8j1
- Rechteinformation
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
15.08.2025, 07:31 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Beteiligte
- Ebner, Felix A.
- Sailer, Carolin
- Eichbichler, Daniela
- Jansen, Jasmin
- Sladewska-Marquardt, Anna
- Stengel, Florian
- Scheffner, Martin
- KOPS Universität Konstanz
Entstanden
- 2020
Ähnliche Objekte (12)
The Length of a Ubiquitin Chain: A General Factor for Selective Recognition by Ubiquitin‐Binding Proteins
Role of ubiquitin and the HPV E6 oncoprotein in E6AP-mediated ubiquitination
Die Länge einer Ubiquitinkette: ein genereller Faktor für die selektive Erkennung durch Ubiquitin‐bindende Proteine
The length of a ubiquitin chain is a general determinant for selective recognition by ubiquitin-binding proteins
Die Länge spezifischer Ubiquitin-ketten beeinflusst ihre Erkennung
Die Länge spezifischer Ubiquitin-ketten beeinflusst ihre Erkennung
Identification of Proteins Interacting with Ubiquitin Chains
Structural dynamics of the E6AP/UBE3A-E6-p53 enzyme-substrate complex
Structural dynamics of the E6AP/UBE3A-E6-p53 enzyme-substrate complex
Fluorescent Cadmium Chalcogenide Nanoclusters in Ubiquitin
Phase separation promotes the activity of HECT E3 ligases : A word of caution
Interactome of intact chromatosome variants with site-specifically ubiquitylated and acetylated linker histone H1.2
The Length of a Ubiquitin Chain: A General Factor for Selective Recognition by Ubiquitin‐Binding Proteins
Role of ubiquitin and the HPV E6 oncoprotein in E6AP-mediated ubiquitination
Die Länge einer Ubiquitinkette: ein genereller Faktor für die selektive Erkennung durch Ubiquitin‐bindende Proteine
The length of a ubiquitin chain is a general determinant for selective recognition by ubiquitin-binding proteins
Die Länge spezifischer Ubiquitin-ketten beeinflusst ihre Erkennung
Die Länge spezifischer Ubiquitin-ketten beeinflusst ihre Erkennung
Identification of Proteins Interacting with Ubiquitin Chains
Structural dynamics of the E6AP/UBE3A-E6-p53 enzyme-substrate complex
Structural dynamics of the E6AP/UBE3A-E6-p53 enzyme-substrate complex
Fluorescent Cadmium Chalcogenide Nanoclusters in Ubiquitin
Phase separation promotes the activity of HECT E3 ligases : A word of caution
Interactome of intact chromatosome variants with site-specifically ubiquitylated and acetylated linker histone H1.2
The Length of a Ubiquitin Chain: A General Factor for Selective Recognition by Ubiquitin‐Binding Proteins
Role of ubiquitin and the HPV E6 oncoprotein in E6AP-mediated ubiquitination
Die Länge einer Ubiquitinkette: ein genereller Faktor für die selektive Erkennung durch Ubiquitin‐bindende Proteine
The length of a ubiquitin chain is a general determinant for selective recognition by ubiquitin-binding proteins
Die Länge spezifischer Ubiquitin-ketten beeinflusst ihre Erkennung
Die Länge spezifischer Ubiquitin-ketten beeinflusst ihre Erkennung
Identification of Proteins Interacting with Ubiquitin Chains
Structural dynamics of the E6AP/UBE3A-E6-p53 enzyme-substrate complex
Structural dynamics of the E6AP/UBE3A-E6-p53 enzyme-substrate complex
Fluorescent Cadmium Chalcogenide Nanoclusters in Ubiquitin
Phase separation promotes the activity of HECT E3 ligases : A word of caution