Hochschulschrift
5S- RNS-Protein-Komplexe [Fünf-S-RNS-Protein-Komplexe] aus Bacillus stearothermophilus und Escherichia coli: Vergleich der Basensequenzen in den proteinbindenden Regionen
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Maße
-
21 cm
- Umfang
-
68 S.
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
Abb. u. Tab. i. Text
Berlin, Freie Univ., Fachbereich 23 - Biologie, Diss., 1975.
- Urheber
-
Zimmermann, Jürgen
- Inhaltsverzeichnis
- Rechteinformation
-
Bei diesem Objekt liegt nur das Inhaltsverzeichnis digital vor. Der Zugriff darauf ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
11.06.2025, 14:15 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
- Zimmermann, Jürgen
Ähnliche Objekte (12)
![Untersuchungen über die Struktur und Funktion von 5S RNS [S-RNS] : Bindung von komplementären Tri- und Tetranukleotiden an Escherichia coli [Escherichia-coli-] und Bacillus stearothermophilus 5S RNS∼Protein-Komplexen [Bacillus-stearothermophilus-S-RNS-Protein-Komplexen]](/assets/placeholder/searchResultMediaNoDigitisedMedia.png)
Untersuchungen über die Struktur und Funktion von 5S RNS [S-RNS] : Bindung von komplementären Tri- und Tetranukleotiden an Escherichia coli [Escherichia-coli-] und Bacillus stearothermophilus 5S RNS∼Protein-Komplexen [Bacillus-stearothermophilus-S-RNS-Protein-Komplexen]
Vergleichende Untersuchungen mit komplementären Oligonukleotiden an 5S rRNS und 5S rRNS-Protein-Komplexen aus Escherichia coli und Bacillus stearothermophilus
Untersuchungen über die enzymatischen Aktivitäten des 5S- RNS-Protein-Komplexes von Escherichia coli
Ribosomale 5S RNS [S-RNS] - ein Modellsystem für RNS-Struktur- und Funktionsuntersuchungen
Vergleichende Struktur- und Funktionsuntersuchungen mit 5S RNS-Molekülen [S-RNS-Molekülen] aus Ribosomen verschiedener Bakterienarten
Untersuchungen von hnRNS-Protein-Komplexen von Drosophila melanogaster mit Hilfe monoklonaler Antikörper
Untersuchungen zur Struktur und Funktion von 5S RNS- Proteinkomplexen aus Bacillus stearothermophilus und Escherichia coli
RNS
RNS
*RNS"
Die Aufklärung der Primärstruktur des Chloramphenicol bindenden Proteins L 16 sowie des Proteins L 18 aus dem 5S- RNS-Komplex von Escherichia-coli-Ribosomen mittels manueller Mikromethoden
RNS-Biosynthese
Untersuchungen über die Struktur und Funktion von 5S RNS [S-RNS] : Bindung von komplementären Tri- und Tetranukleotiden an Escherichia coli [Escherichia-coli-] und Bacillus stearothermophilus 5S RNS∼Protein-Komplexen [Bacillus-stearothermophilus-S-RNS-Protein-Komplexen]
Vergleichende Untersuchungen mit komplementären Oligonukleotiden an 5S rRNS und 5S rRNS-Protein-Komplexen aus Escherichia coli und Bacillus stearothermophilus
Untersuchungen über die enzymatischen Aktivitäten des 5S- RNS-Protein-Komplexes von Escherichia coli
Ribosomale 5S RNS [S-RNS] - ein Modellsystem für RNS-Struktur- und Funktionsuntersuchungen
Vergleichende Struktur- und Funktionsuntersuchungen mit 5S RNS-Molekülen [S-RNS-Molekülen] aus Ribosomen verschiedener Bakterienarten
Untersuchungen von hnRNS-Protein-Komplexen von Drosophila melanogaster mit Hilfe monoklonaler Antikörper
Untersuchungen zur Struktur und Funktion von 5S RNS- Proteinkomplexen aus Bacillus stearothermophilus und Escherichia coli
RNS
RNS
*RNS"
Die Aufklärung der Primärstruktur des Chloramphenicol bindenden Proteins L 16 sowie des Proteins L 18 aus dem 5S- RNS-Komplex von Escherichia-coli-Ribosomen mittels manueller Mikromethoden
RNS-Biosynthese
Untersuchungen über die Struktur und Funktion von 5S RNS [S-RNS] : Bindung von komplementären Tri- und Tetranukleotiden an Escherichia coli [Escherichia-coli-] und Bacillus stearothermophilus 5S RNS∼Protein-Komplexen [Bacillus-stearothermophilus-S-RNS-Protein-Komplexen]
Vergleichende Untersuchungen mit komplementären Oligonukleotiden an 5S rRNS und 5S rRNS-Protein-Komplexen aus Escherichia coli und Bacillus stearothermophilus
Untersuchungen über die enzymatischen Aktivitäten des 5S- RNS-Protein-Komplexes von Escherichia coli
Ribosomale 5S RNS [S-RNS] - ein Modellsystem für RNS-Struktur- und Funktionsuntersuchungen
Vergleichende Struktur- und Funktionsuntersuchungen mit 5S RNS-Molekülen [S-RNS-Molekülen] aus Ribosomen verschiedener Bakterienarten
Untersuchungen von hnRNS-Protein-Komplexen von Drosophila melanogaster mit Hilfe monoklonaler Antikörper
Untersuchungen zur Struktur und Funktion von 5S RNS- Proteinkomplexen aus Bacillus stearothermophilus und Escherichia coli
RNS
RNS
*RNS"
Die Aufklärung der Primärstruktur des Chloramphenicol bindenden Proteins L 16 sowie des Proteins L 18 aus dem 5S- RNS-Komplex von Escherichia-coli-Ribosomen mittels manueller Mikromethoden