Hochschulschrift
Aktivierung der D(-)-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [D-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase] durch Phosphatidylcholin-Analoge mit veränderten polaren Kopfgruppen
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Maße
-
21 cm
- Umfang
-
III, 98 S.
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
graph. Darst.
Hamburg, Univ., Fachbereich Chemie, Diss., 1979.
- Urheber
-
Pape, Wolfgang
- Inhaltsverzeichnis
- Rechteinformation
-
Bei diesem Objekt liegt nur das Inhaltsverzeichnis digital vor. Der Zugriff darauf ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
11.06.2025, 14:02 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
- Pape, Wolfgang
Ähnliche Objekte (12)
![Untersuchungen über das Enzym β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [Beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase] aus Nitrobacter agilis](/assets/placeholder/searchResultMediaNoDigitisedMedia.png)
Untersuchungen über das Enzym β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [Beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase] aus Nitrobacter agilis
Modifizierung und Charakterisierung der SH-Gruppe der lecithinabhängigen D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [D-beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase]
Untersuchungen über die Bindung des Coenzyms der lecithinabhängigen D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [D-beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase]
Untersuchungen zur Struktur und Funktion der D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [D-beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase], einem lecithinabhängigen Enzym
ESR-spektroskopische Untersuchung von Lipid/Enzym-Wechselwirkungen am Beispiel der D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [D-beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase] und ihrem Effektor Lecithin
Praktisch-medizinische Bedeutung der α-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase und ihre Normalwerte
Untersuchungen zur Struktur und Funktion der lecithinabhängigen (R)-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase
Expression und Reinigung der aus Menschenherz stammenden D-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase
Untersuchungen zur Struktur und Funktion der lecithinabhängigen (R)-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase
Änderungen der Serumenzyme Kreatin-Kinase, Glutamat-Oxalacetat-Transaminase, Glutamat-Pyruvat-Transaminase, Phosphohexose-Isomerase, Lactat-Dehydrogenase und 2-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [Hydroxybutyrat-Dehydrogenase] als Folge von Ausdauerbelastungen und die Adaptation dieser Veränderungen durch ein Training
Verlaufsbeobachtungen von Enzymaktivitäten der glycolytischen Enzyme Phosphohexose-Isomerase, Lactat-Dehydrogenase und a- Hydroxybutyrat-Dehydrogenase bei einigen behandelten Hämoblastosen
Synthese eines neuen Photoaffinity-Spin-Label-NAD+-Analogons und dessen Anwendung an der Lactat-Dehydrogenase, D-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase und Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase
Untersuchungen über das Enzym β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [Beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase] aus Nitrobacter agilis
Modifizierung und Charakterisierung der SH-Gruppe der lecithinabhängigen D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [D-beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase]
Untersuchungen über die Bindung des Coenzyms der lecithinabhängigen D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [D-beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase]
Untersuchungen zur Struktur und Funktion der D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [D-beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase], einem lecithinabhängigen Enzym
ESR-spektroskopische Untersuchung von Lipid/Enzym-Wechselwirkungen am Beispiel der D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [D-beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase] und ihrem Effektor Lecithin
Praktisch-medizinische Bedeutung der α-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase und ihre Normalwerte
Untersuchungen zur Struktur und Funktion der lecithinabhängigen (R)-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase
Expression und Reinigung der aus Menschenherz stammenden D-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase
Untersuchungen zur Struktur und Funktion der lecithinabhängigen (R)-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase
Änderungen der Serumenzyme Kreatin-Kinase, Glutamat-Oxalacetat-Transaminase, Glutamat-Pyruvat-Transaminase, Phosphohexose-Isomerase, Lactat-Dehydrogenase und 2-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [Hydroxybutyrat-Dehydrogenase] als Folge von Ausdauerbelastungen und die Adaptation dieser Veränderungen durch ein Training
Verlaufsbeobachtungen von Enzymaktivitäten der glycolytischen Enzyme Phosphohexose-Isomerase, Lactat-Dehydrogenase und a- Hydroxybutyrat-Dehydrogenase bei einigen behandelten Hämoblastosen
Synthese eines neuen Photoaffinity-Spin-Label-NAD+-Analogons und dessen Anwendung an der Lactat-Dehydrogenase, D-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase und Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase
Untersuchungen über das Enzym β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [Beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase] aus Nitrobacter agilis
Modifizierung und Charakterisierung der SH-Gruppe der lecithinabhängigen D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [D-beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase]
Untersuchungen über die Bindung des Coenzyms der lecithinabhängigen D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [D-beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase]
Untersuchungen zur Struktur und Funktion der D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [D-beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase], einem lecithinabhängigen Enzym
ESR-spektroskopische Untersuchung von Lipid/Enzym-Wechselwirkungen am Beispiel der D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [D-beta-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase] und ihrem Effektor Lecithin
Praktisch-medizinische Bedeutung der α-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase und ihre Normalwerte
Untersuchungen zur Struktur und Funktion der lecithinabhängigen (R)-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase
Expression und Reinigung der aus Menschenherz stammenden D-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase
Untersuchungen zur Struktur und Funktion der lecithinabhängigen (R)-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase
Änderungen der Serumenzyme Kreatin-Kinase, Glutamat-Oxalacetat-Transaminase, Glutamat-Pyruvat-Transaminase, Phosphohexose-Isomerase, Lactat-Dehydrogenase und 2-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase [Hydroxybutyrat-Dehydrogenase] als Folge von Ausdauerbelastungen und die Adaptation dieser Veränderungen durch ein Training
Verlaufsbeobachtungen von Enzymaktivitäten der glycolytischen Enzyme Phosphohexose-Isomerase, Lactat-Dehydrogenase und a- Hydroxybutyrat-Dehydrogenase bei einigen behandelten Hämoblastosen