Hochschulschrift
Co-Kristallisation von Polymerase κ und ι im Komplex mit DNA : Einbau von Pyrrolysin-Analoga durch Amber-Suppression und Einsatz von nativer-chemischer Click-Ligation zur Modifikation von DNA-Polymerasen ; Optimierung der Analytik von trypsin-verdauten Peptidenund intakten Proteinen durch LC-MS-Messung mittels einer LTQ Orbitrap XL
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Umfang
-
Online-Ressource
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
München, Ludwig-Maximilians-Universität, Diss., 2014
- Klassifikation
-
Medizin, Gesundheit
Chemie
- Schlagwort
-
Proteine
Ligation
Kristallisation
DNS-abhängige-DNS-Polymerasen
Modifikation
Inhibition
LC-MS
Analoga
Click-Chemie
Polymerasen
Genklonierung
DNS-Polymerase
- Ereignis
-
Veröffentlichung
- (wo)
-
München
- (wer)
-
Universitätsbibliothek der Ludwig-Maximilians-Universität
- (wann)
-
2014
- Urheber
-
Deiml, Christian
- Beteiligte Personen und Organisationen
-
Carell, Thomas
- URN
-
urn:nbn:de:bvb:19-168265
- Rechteinformation
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
14.08.2025, 10:44 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
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Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
- Deiml, Christian
- Carell, Thomas
- Universitätsbibliothek der Ludwig-Maximilians-Universität
Entstanden
- 2014
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Co-Kristallisation von Polymerase Κ [Kappa] und Ι [Iota] im Komplex mit DNA : Einbau von Pyrrolysin-Analoga durch Amber-Suppression und Einsatz von nativer chemischer Click-Ligation zur Modifikation von DNA-Polymerasen ; Optimierung der Analytik von trypsin-verdauten Peptiden und intakten Proteinen durch LC-MS-Messung mittels einer LTQ Orbitrap XL
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