Hochschulschrift
Co-Kristallisation von Polymerase κ und ι im Komplex mit DNA : Einbau von Pyrrolysin-Analoga durch Amber-Suppression und Einsatz von nativer-chemischer Click-Ligation zur Modifikation von DNA-Polymerasen ; Optimierung der Analytik von trypsin-verdauten Peptidenund intakten Proteinen durch LC-MS-Messung mittels einer LTQ Orbitrap XL
- Location
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Extent
-
Online-Ressource
- Language
-
Deutsch
- Notes
-
München, Ludwig-Maximilians-Universität, Diss., 2014
- Classification
-
Medizin, Gesundheit
Chemie
- Keyword
-
Proteine
Ligation
Kristallisation
DNS-abhängige-DNS-Polymerasen
Modifikation
Inhibition
LC-MS
Analoga
Click-Chemie
Polymerasen
Genklonierung
DNS-Polymerase
- Event
-
Veröffentlichung
- (where)
-
München
- (who)
-
Universitätsbibliothek der Ludwig-Maximilians-Universität
- (when)
-
2014
- Creator
-
Deiml, Christian
- Contributor
-
Carell, Thomas
- URN
-
urn:nbn:de:bvb:19-168265
- Rights
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Last update
-
14.08.2025, 10:44 AM CEST
Data provider
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Object type
- Hochschulschrift
Associated
- Deiml, Christian
- Carell, Thomas
- Universitätsbibliothek der Ludwig-Maximilians-Universität
Time of origin
- 2014
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![Co-Kristallisation von Polymerase Κ [Kappa] und Ι [Iota] im Komplex mit DNA : Einbau von Pyrrolysin-Analoga durch Amber-Suppression und Einsatz von nativer chemischer Click-Ligation zur Modifikation von DNA-Polymerasen ; Optimierung der Analytik von trypsin-verdauten Peptiden und intakten Proteinen durch LC-MS-Messung mittels einer LTQ Orbitrap XL](/assets/placeholder/searchResultMediaNoDigitisedMedia.png)
Co-Kristallisation von Polymerase Κ [Kappa] und Ι [Iota] im Komplex mit DNA : Einbau von Pyrrolysin-Analoga durch Amber-Suppression und Einsatz von nativer chemischer Click-Ligation zur Modifikation von DNA-Polymerasen ; Optimierung der Analytik von trypsin-verdauten Peptiden und intakten Proteinen durch LC-MS-Messung mittels einer LTQ Orbitrap XL
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