Unanticipated functional diversity among the TatA-type components of the Tat protein translocase
Abstract: Twin-arginine translocation (Tat) systems transport folded proteins that harbor a conserved arginine pair in their signal peptides. They assemble from hexahelical TatC-type and single-spanning TatA-type proteins. Many Tat systems comprise two functionally diverse, TatA-type proteins, denominated TatA and TatB. Some bacteria in addition express TatE, which thus far has been characterized as a functional surrogate of TatA. For the Tat system of Escherichia coli we demonstrate here that different from TatA but rather like TatB, TatE contacts a Tat signal peptide independently of the proton-motive force and restricts the premature processing of a Tat signal peptide. Furthermore, TatE embarks at the transmembrane helix five of TatC where it becomes so closely spaced to TatB that both proteins can be covalently linked by a zero-space cross-linker. Our results suggest that in addition to TatB and TatC, TatE is a further component of the Tat substrate receptor complex. Consistent with TatE being an autonomous TatAB-type protein, a bioinformatics analysis revealed a relatively broad distribution of the tatE gene in bacterial phyla and highlighted unique protein sequence features of TatE orthologs
- Location
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Extent
-
Online-Ressource
- Language
-
Englisch
- Notes
-
Scientific reports. - 8, 1 (2018) , 1326, ISSN: 2045-2322
- Event
-
Veröffentlichung
- (where)
-
Freiburg
- (who)
-
Universität
- (when)
-
2019
- Creator
- DOI
-
10.1038/s41598-018-19640-3
- URN
-
urn:nbn:de:bsz:25-freidok-1487403
- Rights
-
Kein Open Access; Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Last update
-
15.08.2025, 7:23 AM CEST
Data provider
Deutsche Nationalbibliothek. If you have any questions about the object, please contact the data provider.
Associated
Time of origin
- 2019
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