Monografie
Evolutive Optimierung mikrobieller Lipasen und Esterasen in Hinblick auf Substratspezifität und Enantioselektivität
- Language
-
Deutsch
- Identifier
-
1107772141
Subject
Lipasen; Esterasen; Oberflächenpräsentation; Substratspezifität; Foldase; Escherichia coli; Cutinase; Proteine; Coenzym; Enzymologie; Cofaktor; Enzym; Lipide; Fett; Fettsäuren; Hochschulschrift
Contributor
- URN
- Rights
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Last update
-
26.01.2023, 1:54 PM CET
Object type
- Monografie
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Isolierung und Charakterisierung hochaffiner Cystinknoten- basierter Matriptase-1 Inhibitoren
Neue Miniproteininhibitoren gegen die humane Typ II Transmembranserinprotease Matriptase (MT-SPI)
Struktur und Funktion enzymatisch vernetzbarer Proteaseinhibitoren von Streptomyces mobaraensis
Bi-specific Aptamers mediating Tumour Cell Lysis
Influence of the Maillard reaction on the allergenicity of food allergens
Entwicklung Fluoreszenz-basierter Assays zur kinetischen Untersuchung neuer Enzymvarianten
Über die Etablierung neuartiger Verfahren zur DNA vermittelten in vitro Genotyp-Phänotyp-Kopplung
Histondeacetylase 8: Interaktionen und Lokalisation
Nicht-kovalente Oberflächenpräsentation von Antikörpern auf Hefezellen
Etablierung von zellbasierten Assays zur Identifizierung von Inhibitoren des Chemokins CXCL8
Das Dispaseautolyse-induzierende Protein von Streptomyces mobaraensis. Struktur, Katalysemechanismus und Glutaminbindestellen für die Modifikation durch mikrobielle Transglutaminase.
Erschließung einer natürlichen Peptid-Protein-Wechselwirkung als molekulare Grundstruktur zur hochaffinen Kopplung von Proteinen und Entwicklung biotechnologischer Anwendungsmodule
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Etablierung von zellbasierten Assays zur Identifizierung von Inhibitoren des Chemokins CXCL8
Das Dispaseautolyse-induzierende Protein von Streptomyces mobaraensis. Struktur, Katalysemechanismus und Glutaminbindestellen für die Modifikation durch mikrobielle Transglutaminase.
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