Hochschulschrift
Vergleich der Dynamik von globulären und Membranproteinen am Beispiel Myoglobin und Bacteriorhodopsin mit Hilfe der Mössbauerspektroskopie
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Maße
-
30 cm
- Umfang
-
166 Bl.
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
graph. Darst.
Münster (Westfalen), Univ., Diss., 1988 (Nicht f.d. Austausch)
- Schlagwort
-
Bakteriorhodopsin
Proteine
Membran (Biologie)
Myoglobin
Bakteriorhodopsin
Proteine
Biomembran
Myoglobin
- Urheber
-
Heidemeier, Joachim
- Inhaltsverzeichnis
- Rechteinformation
-
Bei diesem Objekt liegt nur das Inhaltsverzeichnis digital vor. Der Zugriff darauf ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
11.06.2025, 13:52 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
- Heidemeier, Joachim
Ähnliche Objekte (12)
Proteinspezifische Dynamik und Relaxation in Myoglobin
Proteinspezifische Dynamik und Relaxation in Myoglobin
Myoglobin und Myokardinfarkt
Konformationsänderungen in Myoglobin
Untersuchung der Dynamik von Myoglobin-Kristallen durch Rayleigh-Streuung von Mössbauer-Strahlung
Untersuchung der Dynamik von Myoglobin mit inelastischer Streuung von Synchrotronstrahlung und 183W-RSMR
Kraftspektroskopie an einzelnen Membranproteinen
Energieprofilbasierende Stabilitätsanalyse von Membranproteinen
Biogenese von mitochondrialen β-Barrel-Membranproteinen [Beta-Barrel-Membranproteinen] : Identifizierung des TOB-Komplexes
Biogenese von mitochondrialen β-Barrel-Membranproteinen [Beta-Barrel-Membranproteinen] : Identifizierung des TOB-Komplexes
Präparative zweidimensionale Trennung von Membranproteinen am Beispiel des humanen lysosomalen Proteoms
Präparative zweidimensionale Trennung von Membranproteinen am Beispiel des humanen lysosomalen Proteoms
Proteinspezifische Dynamik und Relaxation in Myoglobin
Proteinspezifische Dynamik und Relaxation in Myoglobin
Myoglobin und Myokardinfarkt
Konformationsänderungen in Myoglobin
Untersuchung der Dynamik von Myoglobin-Kristallen durch Rayleigh-Streuung von Mössbauer-Strahlung
Untersuchung der Dynamik von Myoglobin mit inelastischer Streuung von Synchrotronstrahlung und 183W-RSMR
Kraftspektroskopie an einzelnen Membranproteinen
Energieprofilbasierende Stabilitätsanalyse von Membranproteinen
Biogenese von mitochondrialen β-Barrel-Membranproteinen [Beta-Barrel-Membranproteinen] : Identifizierung des TOB-Komplexes
Biogenese von mitochondrialen β-Barrel-Membranproteinen [Beta-Barrel-Membranproteinen] : Identifizierung des TOB-Komplexes
Präparative zweidimensionale Trennung von Membranproteinen am Beispiel des humanen lysosomalen Proteoms
Präparative zweidimensionale Trennung von Membranproteinen am Beispiel des humanen lysosomalen Proteoms
Proteinspezifische Dynamik und Relaxation in Myoglobin
Proteinspezifische Dynamik und Relaxation in Myoglobin
Myoglobin und Myokardinfarkt
Konformationsänderungen in Myoglobin
Untersuchung der Dynamik von Myoglobin-Kristallen durch Rayleigh-Streuung von Mössbauer-Strahlung
Untersuchung der Dynamik von Myoglobin mit inelastischer Streuung von Synchrotronstrahlung und 183W-RSMR
Kraftspektroskopie an einzelnen Membranproteinen
Energieprofilbasierende Stabilitätsanalyse von Membranproteinen
Biogenese von mitochondrialen β-Barrel-Membranproteinen [Beta-Barrel-Membranproteinen] : Identifizierung des TOB-Komplexes
Biogenese von mitochondrialen β-Barrel-Membranproteinen [Beta-Barrel-Membranproteinen] : Identifizierung des TOB-Komplexes
Präparative zweidimensionale Trennung von Membranproteinen am Beispiel des humanen lysosomalen Proteoms