Cytochrome bd displays significant quinol peroxidase activity

Abstract: Cytochrome bd is a prokaryotic terminal oxidase that catalyses the electrogenic reduction of oxygen to water using ubiquinol as electron donor. Cytochrome bd is a tri-haem integral membrane enzyme carrying a low-spin haem b(558), and two high-spin haems: b(595) and d. Here we show that besides its oxidase activity, cytochrome bd from Escherichia coli is a genuine quinol peroxidase (QPO) that reduces hydrogen peroxide to water. The highly active and pure enzyme preparation used in this study did not display the catalase activity recently reported for E. coli cytochrome bd. To our knowledge, cytochrome bd is the first membrane-bound quinol peroxidase detected in E. coli. The observation that cytochrome bd is a quinol peroxidase, can provide a biochemical basis for its role in detoxification of hydrogen peroxide and may explain the frequent findings reported in the literature that indicate increased sensitivity to hydrogen peroxide and decreased virulence in mutants that lack the enzyme

Standort
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
Umfang
Online-Ressource
Sprache
Englisch
Anmerkungen
Scientific reports. Volume 6 (2016), article no. 27631, DOI: 10.1038/srep27631, issn: 2045-2322
IN COPYRIGHT http://rightsstatements.org/page/InC/1.0 rs

Klassifikation
Biowissenschaften, Biologie
Schlagwort
Escherichia coli
Oxidativer Stress

Ereignis
Veröffentlichung
(wo)
Freiburg
(wer)
Universität
(wann)
2016
Urheber
Al-Attar, Sinan
Yu, Yuanjie
Pinkse, Martijn
Hoeser, Jo
Friedrich, Thorsten
Beteiligte Personen und Organisationen
Institut für Biochemie
Fakultät für Chemie und Pharmazie
Albert-Ludwigs-Universität Freiburg

DOI
10.1038/srep27631
URN
urn:nbn:de:bsz:25-freidok-116483
Rechteinformation
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
Letzte Aktualisierung
25.03.2025, 13:52 MEZ

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Beteiligte

Entstanden

  • 2016

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