Induktion der Tyrosin-Aminotransferase (EC 2.5.1.5) in der Rattenleber durch Nicotinsäureamid

zu Verbundenen Objekten

Standort
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
Umfang
Online-Ressource

Erschienen in
In: Clinical Chemistry and Laboratory Medicine, Band 16.1978, Ausgabe 9, Seite 525-530

Schlagwort
Tyrosintransaminase
Nicotinamid
Induktion
Leber

Ereignis
Veröffentlichung
(wo)
Berlin
(wer)
Humboldt-Universität zu Berlin
(wann)
2010
Urheber
Kröger, H.
Grätz, Regina

DOI
10.1515/cclm.1978.16.9.525
URN
urn:nbn:de:kobv:11-100141989
Rechteinformation
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
Letzte Aktualisierung
25.03.2025, 13:46 MEZ

Datenpartner

Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Original beim Datenpartner anzeigen

Beteiligte

  • Kröger, H.
  • Grätz, Regina
  • Humboldt-Universität zu Berlin

Entstanden

  • 2010

Ähnliche Objekte (12)

Identifizierung und Charakterisierung eines leberspezifischen Enhancers des Tyrosin-Aminotransferase-Gens

Hochschulschrift

Identifizierung und Charakterisierung eines leberspezifischen Enhancers des Tyrosin-Aminotransferase-Gens

Untersuchungen über die Beeinflussung der Induktion der Tryptophan-Pyrrolase und der Tyrosin-Aminotransferase in der Leber der adrenalektomierten Maus

Hochschulschrift

Untersuchungen über die Beeinflussung der Induktion der Tryptophan-Pyrrolase und der Tyrosin-Aminotransferase in der Leber der adrenalektomierten Maus

Röntgenstrukturanalyse der Tyrosin-Aminotransferase aus Trypanosoma cruzi bei 2.5 Å Auflösung

Hochschulschrift

Röntgenstrukturanalyse der Tyrosin-Aminotransferase aus Trypanosoma cruzi bei 2.5 Å Auflösung

Röntgenstrukturanalyse der Tyrosin-Aminotransferase aus Trypanosoma cruzi bei 2.5 Å Auflösung

Hochschulschrift

Röntgenstrukturanalyse der Tyrosin-Aminotransferase aus Trypanosoma cruzi bei 2.5 Å Auflösung

Untersuchungen zur Strahlensensibilisierung der Induktion der Tryptophan-Pyrrolase und der Tyrosin-Aminotransferase in der Leber der Maus : 5-Bromdesoxyuridin und regenerierende Leber.

Hochschulschrift

Untersuchungen zur Strahlensensibilisierung der Induktion der Tryptophan-Pyrrolase und der Tyrosin-Aminotransferase in der Leber der Maus : 5-Bromdesoxyuridin und regenerierende Leber.

Die Rolle des Substrates bei der Cortison-Induktion der Tryptophan-Pyrrolase und der Tyrosin-α-Ketoglutarat-Transaminase in der Rattenleber

Hochschulschrift

Die Rolle des Substrates bei der Cortison-Induktion der Tryptophan-Pyrrolase und der Tyrosin-α-Ketoglutarat-Transaminase in der Rattenleber

Isolierung eines an Umwandlung und Abbau der Tyrosin-Aminotransferase beteiligten Faktors aus Rattenleberlysosomen : Charakterisierung als Thiolendoprotease

Hochschulschrift

Isolierung eines an Umwandlung und Abbau der Tyrosin-Aminotransferase beteiligten Faktors aus Rattenleberlysosomen : Charakterisierung als Thiolendoprotease

Kontrolle der Hormonregulation des Tyrosin-Aminotransferase Gens : Auswirkungen der Entfernung des Hormons ; antagonistischer Einfluss von Phorbolestern

Hochschulschrift

Kontrolle der Hormonregulation des Tyrosin-Aminotransferase Gens : Auswirkungen der Entfernung des Hormons ; antagonistischer Einfluss von Phorbolestern

Über den Nachweis und ein Verfahren zur Anreicherung von Tyrosin-α-Ketoglutarat-Aminotransferase aus menschlicher Plazenta

Hochschulschrift

Über den Nachweis und ein Verfahren zur Anreicherung von Tyrosin-α-Ketoglutarat-Aminotransferase aus menschlicher Plazenta

Ein neuer Transkriptionsaktivator und CREB binden an überlappende Sequenzmotive im cAMP-Wirkelement des Tyrosin-Aminotransferase-Gens

Hochschulschrift

Ein neuer Transkriptionsaktivator und CREB binden an überlappende Sequenzmotive im cAMP-Wirkelement des Tyrosin-Aminotransferase-Gens

2515

Plakate und Flugblätter

2515

Grabstein 2515

Serie

Grabstein 2515

Verbundene Objekte