Structure of Escherichia coli cytochrome bd-II type oxidase with bound aurachin D
Abstract: Cytochrome bd quinol:O2 oxidoreductases are respiratory terminal oxidases so far only identified in prokaryotes, including several pathogenic bacteria. Escherichia coli contains two bd oxidases of which only the bd-I type is structurally characterized. Here, we report the structure of the Escherichia coli cytochrome bd-II type oxidase with the bound inhibitor aurachin D as obtained by electron cryo-microscopy at 3 Å resolution. The oxidase consists of subunits AppB, C and X that show an architecture similar to that of bd-I. The three heme cofactors are found in AppC, while AppB is stabilized by a structural ubiquinone-8 at the homologous positions. A fourth subunit present in bd-I is lacking in bd-II. Accordingly, heme b595 is exposed to the membrane but heme d embedded within the protein and showing an unexpectedly high redox potential is the catalytically active centre. The structure of the Q-loop is fully resolved, revealing the specific aurachin binding
- Location
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Extent
-
Online-Ressource
- Language
-
Englisch
- Notes
-
Nature communications. - 12, 1 (2021) , 6498, ISSN: 2041-1723
- Event
-
Veröffentlichung
- (where)
-
Freiburg
- (who)
-
Universität
- (when)
-
2021
- Creator
-
Grauel, Antonia
Kägi, Jan P.
Rasmussen, Tim
Makarchuk, Iryna
Oppermann, Sabrina
Moumbock, Aurélien F. A.
Wohlwend, Daniel
Müller, Rolf
Melin, Frédéric
Günther, Stefan
Hellwig, Petra
Böttcher, Bettina
Friedrich, Thorsten
- DOI
-
10.1038/s41467-021-26835-2
- URN
-
urn:nbn:de:bsz:25-freidok-2227043
- Rights
-
Kein Open Access; Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Last update
-
25.04.2025, 2:42 PM CEST
Data provider
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- Universität
Time of origin
- 2021
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