- Location
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Extent
-
Online-Ressource
- Language
-
Englisch
- Bibliographic citation
-
In: Biochem Society Transactions ; 36 (2008), 5. - S. 797-801. - ISSN 0300-5127. - eISSN 1470-8752
- Keyword
-
Krebs
Onkologie
- Event
-
Veröffentlichung
- (where)
-
Konstanz
- (who)
-
Bibliothek der Universität Konstanz
- (when)
-
2008
- Creator
- URN
-
urn:nbn:de:bsz:352-opus-84934
- Rights
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Last update
-
25.03.2025, 1:53 PM CET
Data provider
This object is provided by:
Deutsche Nationalbibliothek. If you have any questions about the object, please contact the data provider.
Deutsche Nationalbibliothek. If you have any questions about the object, please contact the data provider.
Associated
- Matentzoglu, Konstantin T.
- Scheffner, Martin
- Bibliothek der Universität Konstanz
Time of origin
- 2008
Other Objects (12)
Characterization of the ubiquitin protein ligase E6-AP by RNA interference
Characterization of the ubiquitin protein ligase E6-AP by RNA interference
Identifizierung und Charakterisierung von potentiellen Interaktionspartnern der Ubiquitin-Protein-Ligase E6-AP
Identifizierung und Charakterisierung von potentiellen Interaktionspartnern der Ubiquitin-Protein-Ligase E6-AP
Charakterisierung von Herc2 und seiner Interaktion mit der Ubiquitin-Protein-Ligase E6-AP
Charakterisierung von Herc2 und seiner Interaktion mit der Ubiquitin-Protein-Ligase E6-AP
The role of the ubiquitin ligase E6-AP in human papillomavirus E6-mediated degradation of PDZ domain-containing proteins
A ubiquitin variant-based affinity approach selectively identifies substrates of the ubiquitin ligase E6AP in complex with HPV-11 E6 or HPV-16 E6
Charakterisierung von E6-AP und seiner Wechselwirkung mit Komponenten des Ubiquitin-Systems
Profiling cellular E3 ubiquitin ligase networks
Towards understanding the role of the ubiquitin ligase E6AP in human disease
Elucidating ubiquitin recognition by the HECT-type ubiquitin ligase HUWE1
Characterization of the ubiquitin protein ligase E6-AP by RNA interference
Characterization of the ubiquitin protein ligase E6-AP by RNA interference
Identifizierung und Charakterisierung von potentiellen Interaktionspartnern der Ubiquitin-Protein-Ligase E6-AP
Identifizierung und Charakterisierung von potentiellen Interaktionspartnern der Ubiquitin-Protein-Ligase E6-AP
Charakterisierung von Herc2 und seiner Interaktion mit der Ubiquitin-Protein-Ligase E6-AP
Charakterisierung von Herc2 und seiner Interaktion mit der Ubiquitin-Protein-Ligase E6-AP
The role of the ubiquitin ligase E6-AP in human papillomavirus E6-mediated degradation of PDZ domain-containing proteins
A ubiquitin variant-based affinity approach selectively identifies substrates of the ubiquitin ligase E6AP in complex with HPV-11 E6 or HPV-16 E6
Charakterisierung von E6-AP und seiner Wechselwirkung mit Komponenten des Ubiquitin-Systems
Profiling cellular E3 ubiquitin ligase networks
Towards understanding the role of the ubiquitin ligase E6AP in human disease
Elucidating ubiquitin recognition by the HECT-type ubiquitin ligase HUWE1
Characterization of the ubiquitin protein ligase E6-AP by RNA interference
Characterization of the ubiquitin protein ligase E6-AP by RNA interference
Identifizierung und Charakterisierung von potentiellen Interaktionspartnern der Ubiquitin-Protein-Ligase E6-AP
Identifizierung und Charakterisierung von potentiellen Interaktionspartnern der Ubiquitin-Protein-Ligase E6-AP
Charakterisierung von Herc2 und seiner Interaktion mit der Ubiquitin-Protein-Ligase E6-AP
Charakterisierung von Herc2 und seiner Interaktion mit der Ubiquitin-Protein-Ligase E6-AP
The role of the ubiquitin ligase E6-AP in human papillomavirus E6-mediated degradation of PDZ domain-containing proteins
A ubiquitin variant-based affinity approach selectively identifies substrates of the ubiquitin ligase E6AP in complex with HPV-11 E6 or HPV-16 E6
Charakterisierung von E6-AP und seiner Wechselwirkung mit Komponenten des Ubiquitin-Systems
Profiling cellular E3 ubiquitin ligase networks
Towards understanding the role of the ubiquitin ligase E6AP in human disease