Hochschulschrift
Phosphorylierung von Initiationsfaktoren und ribosomalen Proteinen von Eukaryonten
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Maße
-
30 cm
- Umfang
-
81 Bl.
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
graph. Darst.
Stuttgart, Univ., Habil.-Schr., 1981
- Schlagwort
-
Protein
Phosphorylierung
Eukaryontenribosomen
Proteine
Phosphorylierung
Eukaryoten
- Urheber
-
Issinger, Olaf-Georg
- Inhaltsverzeichnis
- Rechteinformation
-
Bei diesem Objekt liegt nur das Inhaltsverzeichnis digital vor. Der Zugriff darauf ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
11.03.2025, 12:21 MEZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
- Issinger, Olaf-Georg
Ähnliche Objekte (12)
Phosphorylierung von ribosomalen Proteinen aus HeLa-Zellen nach Vaccinia-Virus-Infektion
Phosphorylierung basischer ribosomaler Proteine nach Virus-Infektion eukaryotischer Zellen und Lokalisation des Phosphorylierungsortes vom S 6-ribosomalen [S-ribosomalen] Protein
Funktion der β-Phosphorylierung [Beta-Phosphorylierung] heterotrimerer G-Proteine
Kernimport und nukleolare Akkumulation von bakteriellen ribosomalen Proteinen
Nucleolusbindende Domänen im humanen ribosomalen S6-Protein
Vergleichende Untersuchungen an den ribosomalen Proteinen verschiedener Bakterienspezies
Primär- und Sekundärstrukturuntersuchungen an ribosomalen Proteinen von E[scherichia] coli
Vergleichende Untersuchungen an ribosomalen Proteinen aus Säugermitochondrien und Bakterien
Tryptische Phosphopeptidmuster des ribosomalen Proteins S6 [S] aus HeLa- und MPC-11-Zellen [MPC-Zellen] nach In-vivo- und In-vitro-Phosphorylierung
Phosphorylierung von Proteinen und Phospholipiden in pflanzlichen Zellkulturen
Biochemische Studien zur Phosphorylierung humaner Argonaute-Proteine
Isolierung und Charakterisierung von ribosomalen Proteinen aus der Hefe Rhodotorula glutinis
Phosphorylierung von ribosomalen Proteinen aus HeLa-Zellen nach Vaccinia-Virus-Infektion
Phosphorylierung basischer ribosomaler Proteine nach Virus-Infektion eukaryotischer Zellen und Lokalisation des Phosphorylierungsortes vom S 6-ribosomalen [S-ribosomalen] Protein
Funktion der β-Phosphorylierung [Beta-Phosphorylierung] heterotrimerer G-Proteine
Kernimport und nukleolare Akkumulation von bakteriellen ribosomalen Proteinen
Nucleolusbindende Domänen im humanen ribosomalen S6-Protein
Vergleichende Untersuchungen an den ribosomalen Proteinen verschiedener Bakterienspezies
Primär- und Sekundärstrukturuntersuchungen an ribosomalen Proteinen von E[scherichia] coli
Vergleichende Untersuchungen an ribosomalen Proteinen aus Säugermitochondrien und Bakterien
Tryptische Phosphopeptidmuster des ribosomalen Proteins S6 [S] aus HeLa- und MPC-11-Zellen [MPC-Zellen] nach In-vivo- und In-vitro-Phosphorylierung
Phosphorylierung von Proteinen und Phospholipiden in pflanzlichen Zellkulturen
Biochemische Studien zur Phosphorylierung humaner Argonaute-Proteine
Isolierung und Charakterisierung von ribosomalen Proteinen aus der Hefe Rhodotorula glutinis
Phosphorylierung von ribosomalen Proteinen aus HeLa-Zellen nach Vaccinia-Virus-Infektion
Phosphorylierung basischer ribosomaler Proteine nach Virus-Infektion eukaryotischer Zellen und Lokalisation des Phosphorylierungsortes vom S 6-ribosomalen [S-ribosomalen] Protein
Funktion der β-Phosphorylierung [Beta-Phosphorylierung] heterotrimerer G-Proteine
Kernimport und nukleolare Akkumulation von bakteriellen ribosomalen Proteinen
Nucleolusbindende Domänen im humanen ribosomalen S6-Protein
Vergleichende Untersuchungen an den ribosomalen Proteinen verschiedener Bakterienspezies
Primär- und Sekundärstrukturuntersuchungen an ribosomalen Proteinen von E[scherichia] coli
Vergleichende Untersuchungen an ribosomalen Proteinen aus Säugermitochondrien und Bakterien
Tryptische Phosphopeptidmuster des ribosomalen Proteins S6 [S] aus HeLa- und MPC-11-Zellen [MPC-Zellen] nach In-vivo- und In-vitro-Phosphorylierung
Phosphorylierung von Proteinen und Phospholipiden in pflanzlichen Zellkulturen
Biochemische Studien zur Phosphorylierung humaner Argonaute-Proteine