Structural and functional fingerprint of the mitochondrial ATP-binding cassette transporter Mdl1 from Saccharomyces cerevisiae
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Umfang
-
Online-Ressource
- Sprache
-
Englisch
- Erschienen in
-
In: Journal of biological chemistry, 282.2007, 6, S. 3951-3961
- Ereignis
-
Veröffentlichung
- (wo)
-
Frankfurt am Main
- (wer)
-
Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg
- (wann)
-
2021
- Urheber
- DOI
-
10.1074/jbc.M609899200
- URN
-
urn:nbn:de:hebis:30:3-763074
- Rechteinformation
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
14.08.2025, 10:57 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Beteiligte
- Hofacker, Matthias
- Gompf, Simone
- Zutz, Ariane
- Presenti, Chiara
- Haase, Winfried
- Does, Christiaan van der
- Model, Kirstin
- Tampé, Robert
- Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg
Entstanden
- 2021
Ähnliche Objekte (12)
Functional non-equivalence of ATP-binding cassette signature motifs in the transporter associated with antigen processing (TAP)
The binding specificity of OppA determines the selectivity of the oligopeptide ATP-binding cassette transporter
The ATP hydrolysis cycle of the nucleotide-binding domain of the mitochondrial ATP-binding cassette transporter Mdl1p
Zur Wechselwirkung von Glycophorin mit Lipidkomponenten in künstlichen Phospholipid-Doppelschichten : eine spektroskopische, elektronenmikroskopische und kalorimetrische Studie zur Lipid-Protein-Wechselwirkung
Selective and ATP-dependent translocation of peptides by the homodimeric ATP binding cassette transporter TAP-like (ABCB9)
Structural organization of essential iron-sulfur clusters in the evolutionarily highly conserved ATP-binding cassette protein ABCE1
Peptides induce ATP hydrolysis at both subunits of the transporter associated with antigen processing
Cadmium transport by mammalian ATP-binding cassette transporters
Time‐Resolved Mn 2+ −NO and NO−NO Distance Measurements Reveal That Catalytic Asymmetry Regulates Alternating Access in an ABC Transporter **
Zeitaufgelöste Mn 2+ −NO‐ und NO−NO‐Abstandsmessungen zeigen regulierende Funktion der katalytischen Asymmetrie auf den alternierenden Zugang in einem ABC‐Transporter **
Proofreading of peptide—MHC complexes through dynamic multivalent interactions
Evolutionary relationships of ATP-Binding Cassette (ABC) uptake porters
Functional non-equivalence of ATP-binding cassette signature motifs in the transporter associated with antigen processing (TAP)
The binding specificity of OppA determines the selectivity of the oligopeptide ATP-binding cassette transporter
The ATP hydrolysis cycle of the nucleotide-binding domain of the mitochondrial ATP-binding cassette transporter Mdl1p
Zur Wechselwirkung von Glycophorin mit Lipidkomponenten in künstlichen Phospholipid-Doppelschichten : eine spektroskopische, elektronenmikroskopische und kalorimetrische Studie zur Lipid-Protein-Wechselwirkung
Selective and ATP-dependent translocation of peptides by the homodimeric ATP binding cassette transporter TAP-like (ABCB9)
Structural organization of essential iron-sulfur clusters in the evolutionarily highly conserved ATP-binding cassette protein ABCE1
Peptides induce ATP hydrolysis at both subunits of the transporter associated with antigen processing
Cadmium transport by mammalian ATP-binding cassette transporters
Time‐Resolved Mn 2+ −NO and NO−NO Distance Measurements Reveal That Catalytic Asymmetry Regulates Alternating Access in an ABC Transporter **
Zeitaufgelöste Mn 2+ −NO‐ und NO−NO‐Abstandsmessungen zeigen regulierende Funktion der katalytischen Asymmetrie auf den alternierenden Zugang in einem ABC‐Transporter **
Proofreading of peptide—MHC complexes through dynamic multivalent interactions
Evolutionary relationships of ATP-Binding Cassette (ABC) uptake porters
Functional non-equivalence of ATP-binding cassette signature motifs in the transporter associated with antigen processing (TAP)
The binding specificity of OppA determines the selectivity of the oligopeptide ATP-binding cassette transporter
The ATP hydrolysis cycle of the nucleotide-binding domain of the mitochondrial ATP-binding cassette transporter Mdl1p
Zur Wechselwirkung von Glycophorin mit Lipidkomponenten in künstlichen Phospholipid-Doppelschichten : eine spektroskopische, elektronenmikroskopische und kalorimetrische Studie zur Lipid-Protein-Wechselwirkung
Selective and ATP-dependent translocation of peptides by the homodimeric ATP binding cassette transporter TAP-like (ABCB9)
Structural organization of essential iron-sulfur clusters in the evolutionarily highly conserved ATP-binding cassette protein ABCE1
Peptides induce ATP hydrolysis at both subunits of the transporter associated with antigen processing
Cadmium transport by mammalian ATP-binding cassette transporters
Time‐Resolved Mn 2+ −NO and NO−NO Distance Measurements Reveal That Catalytic Asymmetry Regulates Alternating Access in an ABC Transporter **
Zeitaufgelöste Mn 2+ −NO‐ und NO−NO‐Abstandsmessungen zeigen regulierende Funktion der katalytischen Asymmetrie auf den alternierenden Zugang in einem ABC‐Transporter **
Proofreading of peptide—MHC complexes through dynamic multivalent interactions