Initial assembly steps of a translocase for folded proteins
Abstract: The so-called Tat (twin-arginine translocation) system transports completely folded proteins across cellular membranes of archaea, prokaryotes and plant chloroplasts. Tat-directed proteins are distinguished by a conserved twin-arginine (RR-) motif in their signal sequences. Many Tat systems are based on the membrane proteins TatA, TatB and TatC, of which TatB and TatC are known to cooperate in binding RR-signal peptides and to form higher-order oligomeric structures. We have now elucidated the fine architecture of TatBC oligomers assembled to form closed intramembrane substrate-binding cavities. The identification of distinct homonymous and heteronymous contacts between TatB and TatC suggest that TatB monomers coalesce into dome-like TatB structures that are surrounded by outer rings of TatC monomers. We also show that these TatBC complexes are approached by TatA protomers through their N-termini, which thereby establish contacts with TatB and membrane-inserted RR-precursors
- Location
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Extent
-
Online-Ressource
- Language
-
Englisch
- Notes
-
Nature communications 6 (2015), 7234, DOI 10.1038/ncomms8234, issn: 2041-1723
IN COPYRIGHT http://rightsstatements.org/page/InC/1.0 rs
- Classification
-
Biowissenschaften, Biologie
- Keyword
-
Twin Arginine Translocation
- Event
-
Veröffentlichung
- (where)
-
Freiburg
- (who)
-
Universität
- (when)
-
2015
- DOI
-
10.1038/ncomms8234
- URN
-
urn:nbn:de:bsz:25-freidok-127319
- Rights
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Last update
-
25.03.2025, 1:50 PM CET
Data provider
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Associated
- Blümmel, Anne-Sophie
- Haag, Laura A.
- Eimer, Ekaterina
- Müller, Matthias
- Fröbel, Julia
- Institut für Biochemie und Molekularbiologie. Freiburg im Breisgau
- Spemann Graduate School of Biology and Medicine
- Albert-Ludwigs-Universität Freiburg. Fakultät für Biologie
- Albert-Ludwigs-Universität Freiburg
- Universität
Time of origin
- 2015
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