Hochschulschrift
Strukturelle und funktionelle Charakterisierung Ca2+-bindender Proteine der S100- und der Annexin-Familie
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Maße
-
30 cm
- Umfang
-
165 Bl.
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
Ill., graph. Darst.
Münster (Westfalen), Univ., Diss., 1999 (Nicht für den Austausch)
- Schlagwort
-
EF-Hand
Calcium-bindende Proteine
Struktur-Aktivitäts-Beziehung
Annexine
Calcium-bindende Proteine
Struktur-Aktivitäts-Beziehung
- Urheber
- Inhaltsverzeichnis
- Rechteinformation
-
Bei diesem Objekt liegt nur das Inhaltsverzeichnis digital vor. Der Zugriff darauf ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
11.06.2025, 14:09 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
Ähnliche Objekte (12)
Untersuchung zur Regulation der zytoplasmatischen Ca2+-Konzentration und der Expression Ca2+-bindender S100 Proteine in glatten Muskeln des Meerschweinchens
Photochemische und strukturelle Untersuchungen neuartiger Bilin-bindender Photorezeptoren
Strukturelle und funktionelle Charakterisierung von Annexin II
Strukturelle und funktionelle Charakterisierung von Ca2+- und Lipid-bindenden Proteinen der Annexin-Familie unter besonderer Berücksichtigung des Tyrosinkinase-Substrats Annexin II und seines zellulären Proteinliganden p11
Strukturelle Heterogenität Interleukin 1 bindender Proteine in funktionell verschiedenen Zelltypen
Biochemische Untersuchungen an Protein 1, einem Substrat zelltransformierender Proteinkinasen und Mitglied einer neuen Familie Ca2+/Lipid-bindender [Ca-Lipid-bindender] Proteine
Liesegang S100
Liesegang S100
Kristallisation und Strukturaufklärung des humanen Annexin VI : molekularbiologische, biochemische und strukturelle Charakterisierung humaner Annexin V Mutanten
Liesegang S100 Prototyp
Strukturelle und funktionelle Charakterisierung des Annexin II, eines Substrats zelltransformierender Proteinkinasen
Die Entfernung SO2-bindender [SO-bindender] Stoffe aus Wein mit Polymeren
Untersuchung zur Regulation der zytoplasmatischen Ca2+-Konzentration und der Expression Ca2+-bindender S100 Proteine in glatten Muskeln des Meerschweinchens
Photochemische und strukturelle Untersuchungen neuartiger Bilin-bindender Photorezeptoren
Strukturelle und funktionelle Charakterisierung von Annexin II
Strukturelle und funktionelle Charakterisierung von Ca2+- und Lipid-bindenden Proteinen der Annexin-Familie unter besonderer Berücksichtigung des Tyrosinkinase-Substrats Annexin II und seines zellulären Proteinliganden p11
Strukturelle Heterogenität Interleukin 1 bindender Proteine in funktionell verschiedenen Zelltypen
Biochemische Untersuchungen an Protein 1, einem Substrat zelltransformierender Proteinkinasen und Mitglied einer neuen Familie Ca2+/Lipid-bindender [Ca-Lipid-bindender] Proteine
Liesegang S100
Liesegang S100
Kristallisation und Strukturaufklärung des humanen Annexin VI : molekularbiologische, biochemische und strukturelle Charakterisierung humaner Annexin V Mutanten
Liesegang S100 Prototyp
Strukturelle und funktionelle Charakterisierung des Annexin II, eines Substrats zelltransformierender Proteinkinasen
Die Entfernung SO2-bindender [SO-bindender] Stoffe aus Wein mit Polymeren
Untersuchung zur Regulation der zytoplasmatischen Ca2+-Konzentration und der Expression Ca2+-bindender S100 Proteine in glatten Muskeln des Meerschweinchens
Photochemische und strukturelle Untersuchungen neuartiger Bilin-bindender Photorezeptoren
Strukturelle und funktionelle Charakterisierung von Annexin II
Strukturelle und funktionelle Charakterisierung von Ca2+- und Lipid-bindenden Proteinen der Annexin-Familie unter besonderer Berücksichtigung des Tyrosinkinase-Substrats Annexin II und seines zellulären Proteinliganden p11
Strukturelle Heterogenität Interleukin 1 bindender Proteine in funktionell verschiedenen Zelltypen
Biochemische Untersuchungen an Protein 1, einem Substrat zelltransformierender Proteinkinasen und Mitglied einer neuen Familie Ca2+/Lipid-bindender [Ca-Lipid-bindender] Proteine
Liesegang S100
Liesegang S100
Kristallisation und Strukturaufklärung des humanen Annexin VI : molekularbiologische, biochemische und strukturelle Charakterisierung humaner Annexin V Mutanten
Liesegang S100 Prototyp
Strukturelle und funktionelle Charakterisierung des Annexin II, eines Substrats zelltransformierender Proteinkinasen