Identification of a single amino acid in GluN1 that is critical for glycine-primed internalization of NMDA receptors
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- ISSN
-
1756-6606
- Umfang
-
Online-Ressource
- Sprache
-
Englisch
- Anmerkungen
-
online resource.
- Erschienen in
-
Identification of a single amino acid in GluN1 that is critical for glycine-primed internalization of NMDA receptors ; volume:6 ; number:1 ; day:13 ; month:8 ; year:2013 ; pages:1-14 ; date:12.2013
Molecular brain ; 6, Heft 1 (13.8.2013), 1-14, 12.2013
- Urheber
-
Han, Lu
Campanucci, Verónica A.
Cooke, James
Salter, Michael W.
- Beteiligte Personen und Organisationen
-
SpringerLink (Online service)
- DOI
-
10.1186/1756-6606-6-36
- URN
-
urn:nbn:de:101:1-2019063001582734678101
- Rechteinformation
-
Open Access; Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
14.08.2025, 10:49 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Beteiligte
- Han, Lu
- Campanucci, Verónica A.
- Cooke, James
- Salter, Michael W.
- SpringerLink (Online service)
Ähnliche Objekte (12)
Unmasking GluN1/GluN3A excitatory glycine NMDA receptors
Autodisplay der GluN1 und GluN2A Ligandenbindungsdomänen des NMDA-Rezeptors und Untersuchungen zur Membranintegration von Cholesterol-Derivaten
The NMDA Receptor Subunit (GluN1 and GluN2A) Modulation Following Different Conditions of Cocaine Abstinence in Rat Brain Structures
Positive Modulatory Interactions of NMDA Receptor GluN1/2B Ligand Binding Domains Attenuate Antagonists Activity
Anti-NMDA (N-Methyl-D-Aspartat)-Rezeptor GluN1 Serumantikörper und klinisches Outcome nach ischämischem Schlaganfall
Chemical shift assignments of calmodulin bound to the GluN1 C0 domain (residues 841–865) of the NMDA receptor
The pathogenic S688Y mutation in the ligand-binding domain of the GluN1 subunit regulates the properties of NMDA receptors
Untersuchungen zu molekularen Interaktions- und Inhibitionsmechanismen von GluN2A- und GluN2B-selektiven NMDA-Rezeptorantagonisten
The enigma of the dichotomic pressure response of GluN1-4a/b splice variants of NMDA receptor : experimental and statistical analyses
Quinolone bioisosteres of phenolic GluN2B‐selective NMDA receptor antagonists
Synthese tricyclischer GluN2B-selektiver NMDA-Rezeptor-Antagonisten mit Benzimidazolon-Partialstruktur
Benzol-Thiophen-Bioisosterie: GluN2B-selektive NMDA-Rezeptor-Antagonisten mit Thienoazepinol-Struktur
Unmasking GluN1/GluN3A excitatory glycine NMDA receptors
Autodisplay der GluN1 und GluN2A Ligandenbindungsdomänen des NMDA-Rezeptors und Untersuchungen zur Membranintegration von Cholesterol-Derivaten
The NMDA Receptor Subunit (GluN1 and GluN2A) Modulation Following Different Conditions of Cocaine Abstinence in Rat Brain Structures
Positive Modulatory Interactions of NMDA Receptor GluN1/2B Ligand Binding Domains Attenuate Antagonists Activity
Anti-NMDA (N-Methyl-D-Aspartat)-Rezeptor GluN1 Serumantikörper und klinisches Outcome nach ischämischem Schlaganfall
Chemical shift assignments of calmodulin bound to the GluN1 C0 domain (residues 841–865) of the NMDA receptor
The pathogenic S688Y mutation in the ligand-binding domain of the GluN1 subunit regulates the properties of NMDA receptors
Untersuchungen zu molekularen Interaktions- und Inhibitionsmechanismen von GluN2A- und GluN2B-selektiven NMDA-Rezeptorantagonisten
The enigma of the dichotomic pressure response of GluN1-4a/b splice variants of NMDA receptor : experimental and statistical analyses
Quinolone bioisosteres of phenolic GluN2B‐selective NMDA receptor antagonists
Synthese tricyclischer GluN2B-selektiver NMDA-Rezeptor-Antagonisten mit Benzimidazolon-Partialstruktur
Benzol-Thiophen-Bioisosterie: GluN2B-selektive NMDA-Rezeptor-Antagonisten mit Thienoazepinol-Struktur
Unmasking GluN1/GluN3A excitatory glycine NMDA receptors
Autodisplay der GluN1 und GluN2A Ligandenbindungsdomänen des NMDA-Rezeptors und Untersuchungen zur Membranintegration von Cholesterol-Derivaten
The NMDA Receptor Subunit (GluN1 and GluN2A) Modulation Following Different Conditions of Cocaine Abstinence in Rat Brain Structures
Positive Modulatory Interactions of NMDA Receptor GluN1/2B Ligand Binding Domains Attenuate Antagonists Activity
Anti-NMDA (N-Methyl-D-Aspartat)-Rezeptor GluN1 Serumantikörper und klinisches Outcome nach ischämischem Schlaganfall
Chemical shift assignments of calmodulin bound to the GluN1 C0 domain (residues 841–865) of the NMDA receptor
The pathogenic S688Y mutation in the ligand-binding domain of the GluN1 subunit regulates the properties of NMDA receptors
Untersuchungen zu molekularen Interaktions- und Inhibitionsmechanismen von GluN2A- und GluN2B-selektiven NMDA-Rezeptorantagonisten
The enigma of the dichotomic pressure response of GluN1-4a/b splice variants of NMDA receptor : experimental and statistical analyses
Quinolone bioisosteres of phenolic GluN2B‐selective NMDA receptor antagonists
Synthese tricyclischer GluN2B-selektiver NMDA-Rezeptor-Antagonisten mit Benzimidazolon-Partialstruktur