Hochschulschrift
Untersuchungen zur Bedeutung der Serin-Phosphorylierung des Zelladhäsionsmoleküls L1 für das Neuritenwachstum
- Location
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Dimensions
-
30 cm
- Extent
-
IX, 126, [8] S.
- Language
-
Deutsch
- Notes
-
Ill., graph. Darst.
Bonn, Univ., Diss., 2004 (Nicht für den Austausch)
- Classification
-
Biowissenschaften, Biologie
Medizin, Gesundheit
- Keyword
-
Axon
Wachstum
Regulation
Zell-Adhäsionsmolekül
Serin
Phosphorylierung
- Creator
- Table of contents
- Rights
-
Bei diesem Objekt liegt nur das Inhaltsverzeichnis digital vor. Der Zugriff darauf ist unbeschränkt möglich.
- Last update
-
11.06.2025, 1:57 PM CEST
Data provider
This object is provided by:
Deutsche Nationalbibliothek. If you have any questions about the object, please contact the data provider.
Deutsche Nationalbibliothek. If you have any questions about the object, please contact the data provider.
Object type
- Hochschulschrift
Associated
Other Objects (12)
Untersuchungen zur Bedeutung der Serin-Phosphorylierung des Zelladhäsionsmoleküls L1 für das Neuritenwachstum
Regulation des Epidermalen Wachstumsfaktor Rezeptors durch Serin-, Threonin-Phosphorylierung
Molekulare Mechanismen der Insulinresistenz: Serin-Phosphorylierung von IRS-1
Untersuchungen zur Regulation der Phosphorylierung des Insulin-Rezeptor-Substrates-1 an Serin 318
Strukturveränderung des HIV Nef Proteins durch die Phosphorylierung des Serin 6.
Funktionelle Charakterisierung der Serin-318-Phosphorylierung am humanen Insulinrezeptor-Substrat-1
Effekte von Endothelin-1 auf die Phosphorylierung des Insulin-Rezeptor-Substrates-1 an Serin 307 und Serin 318
Bedeutung der Phosphorylierung an den Aminosäuren Serin 1177 und Threonin 495 für die Aktivität der endothelialen NO-Synthase
Zeit- und dosisabhängige Phosphorylierung von p53 an Serin 15 in Zelllinien mit unterschiedlicher Strahlensensibilität
Bedeutung der Tyrosin-Phosphorylierung beim Mammakarzinom
In-vitro Phosphorylierung des gereinigten L-Typ Calciumkanals aus Skelettmuskel und Herz durch Serin/Threonin Proteinkinasen
Untersuchungen zur Regulation des Transkriptionsfaktors NF-κB-p65 [NF-Kappa-B-p65] durch eine Phosphorylierung an Serin-536 und durch die putativen Phosphoakzeptoren Threonin-308 und Serin-468
Untersuchungen zur Bedeutung der Serin-Phosphorylierung des Zelladhäsionsmoleküls L1 für das Neuritenwachstum
Regulation des Epidermalen Wachstumsfaktor Rezeptors durch Serin-, Threonin-Phosphorylierung
Molekulare Mechanismen der Insulinresistenz: Serin-Phosphorylierung von IRS-1
Untersuchungen zur Regulation der Phosphorylierung des Insulin-Rezeptor-Substrates-1 an Serin 318
Strukturveränderung des HIV Nef Proteins durch die Phosphorylierung des Serin 6.
Funktionelle Charakterisierung der Serin-318-Phosphorylierung am humanen Insulinrezeptor-Substrat-1
Effekte von Endothelin-1 auf die Phosphorylierung des Insulin-Rezeptor-Substrates-1 an Serin 307 und Serin 318
Bedeutung der Phosphorylierung an den Aminosäuren Serin 1177 und Threonin 495 für die Aktivität der endothelialen NO-Synthase
Zeit- und dosisabhängige Phosphorylierung von p53 an Serin 15 in Zelllinien mit unterschiedlicher Strahlensensibilität
Bedeutung der Tyrosin-Phosphorylierung beim Mammakarzinom
In-vitro Phosphorylierung des gereinigten L-Typ Calciumkanals aus Skelettmuskel und Herz durch Serin/Threonin Proteinkinasen
Untersuchungen zur Regulation des Transkriptionsfaktors NF-κB-p65 [NF-Kappa-B-p65] durch eine Phosphorylierung an Serin-536 und durch die putativen Phosphoakzeptoren Threonin-308 und Serin-468
Untersuchungen zur Bedeutung der Serin-Phosphorylierung des Zelladhäsionsmoleküls L1 für das Neuritenwachstum
Regulation des Epidermalen Wachstumsfaktor Rezeptors durch Serin-, Threonin-Phosphorylierung
Molekulare Mechanismen der Insulinresistenz: Serin-Phosphorylierung von IRS-1
Untersuchungen zur Regulation der Phosphorylierung des Insulin-Rezeptor-Substrates-1 an Serin 318
Strukturveränderung des HIV Nef Proteins durch die Phosphorylierung des Serin 6.
Funktionelle Charakterisierung der Serin-318-Phosphorylierung am humanen Insulinrezeptor-Substrat-1
Effekte von Endothelin-1 auf die Phosphorylierung des Insulin-Rezeptor-Substrates-1 an Serin 307 und Serin 318
Bedeutung der Phosphorylierung an den Aminosäuren Serin 1177 und Threonin 495 für die Aktivität der endothelialen NO-Synthase
Zeit- und dosisabhängige Phosphorylierung von p53 an Serin 15 in Zelllinien mit unterschiedlicher Strahlensensibilität
Bedeutung der Tyrosin-Phosphorylierung beim Mammakarzinom
In-vitro Phosphorylierung des gereinigten L-Typ Calciumkanals aus Skelettmuskel und Herz durch Serin/Threonin Proteinkinasen