Hochschulschrift
Optimierung der NAD-abhängigen Formiatdehydrogenase aus Candida boidinii für den Einsatz in der Biokatalyse
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Maße
-
21 cm
- Umfang
-
X, 166 S.
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
Ill., graph. Darst.
Köln, Univ., Diss., 2001 (Nicht für den Austausch)
- Schlagwort
-
Candida boidinii
Fermentation
Formiatdehydrogenase
Rekombinantes Protein
Produktaufarbeitung
- Urheber
-
Felber, Stephan
- Inhaltsverzeichnis
- Rechteinformation
-
Bei diesem Objekt liegt nur das Inhaltsverzeichnis digital vor. Der Zugriff darauf ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
11.06.2025, 13:57 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
- Felber, Stephan
Ähnliche Objekte (12)
Optimierung der NAD-abhängigen Formiatdehydrogenase aus Candida boidinii für den Einsatz in der Biokatalyse
Entwicklung kontinuierlicher elektroenzymatischer Oxidationen mit NAD+-abhängigen Dehydrogenasen
Charakterisierung kernständiger Funktionen der NAD+-abhängigen Deacetylase SIRT2
Charakterisierung der FAD-abhängigen Methanol-Oxidase aus Candida boidinii
Die Struktur der NADP-abhängigen Glutathion-Reduktase aus Escherichia coli im Vergleich mit einer NAD-abhängigen Mutante
Die Abhängigen
Charakterisierung von NAD(P)H-abhängigen Enonoxidoreduktasen der Erdbeer- und Tomatenfrucht
Redox mal anders: katalytische Vielseitigkeit bei NAD(P)H‐abhängigen Oxidoreduktasen
Redox mal anders: katalytische Vielseitigkeit bei NAD (P) H‐abhängigen Oxidoreduktasen
Isolierung und Sequenzierung einer Mg2+-abhängigen [Mg-abhängigen] Proteinphosphatase
Vergleichende immunchemische Untersuchungen der NAD-abhängigen D- und L-Laktatdehydrogenasen von Staphylokokken
Identifikation, Charakterisierung und Mutagenese einer neuen NAD-abhängigen Formiatdehydrogenase aus Rhodococcus jostii
Optimierung der NAD-abhängigen Formiatdehydrogenase aus Candida boidinii für den Einsatz in der Biokatalyse
Entwicklung kontinuierlicher elektroenzymatischer Oxidationen mit NAD+-abhängigen Dehydrogenasen
Charakterisierung kernständiger Funktionen der NAD+-abhängigen Deacetylase SIRT2
Charakterisierung der FAD-abhängigen Methanol-Oxidase aus Candida boidinii
Die Struktur der NADP-abhängigen Glutathion-Reduktase aus Escherichia coli im Vergleich mit einer NAD-abhängigen Mutante
Die Abhängigen
Charakterisierung von NAD(P)H-abhängigen Enonoxidoreduktasen der Erdbeer- und Tomatenfrucht
Redox mal anders: katalytische Vielseitigkeit bei NAD(P)H‐abhängigen Oxidoreduktasen
Redox mal anders: katalytische Vielseitigkeit bei NAD (P) H‐abhängigen Oxidoreduktasen
Isolierung und Sequenzierung einer Mg2+-abhängigen [Mg-abhängigen] Proteinphosphatase
Vergleichende immunchemische Untersuchungen der NAD-abhängigen D- und L-Laktatdehydrogenasen von Staphylokokken
Identifikation, Charakterisierung und Mutagenese einer neuen NAD-abhängigen Formiatdehydrogenase aus Rhodococcus jostii
Optimierung der NAD-abhängigen Formiatdehydrogenase aus Candida boidinii für den Einsatz in der Biokatalyse
Entwicklung kontinuierlicher elektroenzymatischer Oxidationen mit NAD+-abhängigen Dehydrogenasen
Charakterisierung kernständiger Funktionen der NAD+-abhängigen Deacetylase SIRT2
Charakterisierung der FAD-abhängigen Methanol-Oxidase aus Candida boidinii
Die Struktur der NADP-abhängigen Glutathion-Reduktase aus Escherichia coli im Vergleich mit einer NAD-abhängigen Mutante
Die Abhängigen
Charakterisierung von NAD(P)H-abhängigen Enonoxidoreduktasen der Erdbeer- und Tomatenfrucht
Redox mal anders: katalytische Vielseitigkeit bei NAD(P)H‐abhängigen Oxidoreduktasen
Redox mal anders: katalytische Vielseitigkeit bei NAD (P) H‐abhängigen Oxidoreduktasen
Isolierung und Sequenzierung einer Mg2+-abhängigen [Mg-abhängigen] Proteinphosphatase
Vergleichende immunchemische Untersuchungen der NAD-abhängigen D- und L-Laktatdehydrogenasen von Staphylokokken