Hochschulschrift
Duale Regulation von Cofilin durch Proteinkinase D (PKD) vermittelte Phosphorylierung der Phosphatase SSH1L und der LIM-Kinase 2
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Umfang
-
Online-Ressource
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
Stuttgart, Univ., Diss., 2011
- Schlagwort
-
Proteinkinase D ; Cofilin
Krebs
Onkologie
- Urheber
- URN
-
urn:nbn:de:bsz:93-opus-63095
- Rechteinformation
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
15.08.2025, 07:38 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
Ähnliche Objekte (12)
Phosphorylierung der Proteinkinase C in der akuten Myokardischämie
Die Proteinkinase-A-vermittelte Ekto-Phosphorylierung des Membranproteins FAT/CD36 hemmt die Aufnahme freier Palmitinsäure durch humane Thrombozyten
Die Proteinkinase-A-vermittelte Ekto-Phosphorylierung des Membranproteins FAT/CD36 hemmt die Aufnahme freier Palmitinsäure durch humane Thrombozyten
Über die Phosphorylierung von Diäthanolamin durch Alkalische Phosphatase
Proteinkinase C und ihr Substrat MARCKS : Phosphorylierung und "Down-Regulation"
Posttranslationale Modifikation der Proteinkinase C-_d64 [C Delta] durch Phosphorylierung
Phosphorylierung der endothelialen NO-Synthase durch verschiedene Isoformen der Proteinkinase C
AGE-Precursor- oder Glucose-vermittelte Inhibition der VEGFR2-Phosphorylierung
Tissue-factor-vermittelte Aktivierung der Mitogen-aktivierten Proteinkinase p38
Tissue-factor-vermittelte Aktivierung der Mitogen-aktivierten Proteinkinase p38
Proteinkinase C-abhängige Phosphorylierung zyklisch-Nukleotid-gesteuerter Ionenkanäle aus den Sehzellen des Rindes
Modulation der cAMP-abhängigen Proteinkinase : proteolytische Modifikation und Phosphorylierung der regulatorischen Untereinheit
Phosphorylierung der Proteinkinase C in der akuten Myokardischämie
Die Proteinkinase-A-vermittelte Ekto-Phosphorylierung des Membranproteins FAT/CD36 hemmt die Aufnahme freier Palmitinsäure durch humane Thrombozyten
Die Proteinkinase-A-vermittelte Ekto-Phosphorylierung des Membranproteins FAT/CD36 hemmt die Aufnahme freier Palmitinsäure durch humane Thrombozyten
Über die Phosphorylierung von Diäthanolamin durch Alkalische Phosphatase
Proteinkinase C und ihr Substrat MARCKS : Phosphorylierung und "Down-Regulation"
Posttranslationale Modifikation der Proteinkinase C-_d64 [C Delta] durch Phosphorylierung
Phosphorylierung der endothelialen NO-Synthase durch verschiedene Isoformen der Proteinkinase C
AGE-Precursor- oder Glucose-vermittelte Inhibition der VEGFR2-Phosphorylierung
Tissue-factor-vermittelte Aktivierung der Mitogen-aktivierten Proteinkinase p38
Tissue-factor-vermittelte Aktivierung der Mitogen-aktivierten Proteinkinase p38
Proteinkinase C-abhängige Phosphorylierung zyklisch-Nukleotid-gesteuerter Ionenkanäle aus den Sehzellen des Rindes
Modulation der cAMP-abhängigen Proteinkinase : proteolytische Modifikation und Phosphorylierung der regulatorischen Untereinheit
Phosphorylierung der Proteinkinase C in der akuten Myokardischämie
Die Proteinkinase-A-vermittelte Ekto-Phosphorylierung des Membranproteins FAT/CD36 hemmt die Aufnahme freier Palmitinsäure durch humane Thrombozyten
Die Proteinkinase-A-vermittelte Ekto-Phosphorylierung des Membranproteins FAT/CD36 hemmt die Aufnahme freier Palmitinsäure durch humane Thrombozyten
Über die Phosphorylierung von Diäthanolamin durch Alkalische Phosphatase
Proteinkinase C und ihr Substrat MARCKS : Phosphorylierung und "Down-Regulation"
Posttranslationale Modifikation der Proteinkinase C-_d64 [C Delta] durch Phosphorylierung
Phosphorylierung der endothelialen NO-Synthase durch verschiedene Isoformen der Proteinkinase C
AGE-Precursor- oder Glucose-vermittelte Inhibition der VEGFR2-Phosphorylierung
Tissue-factor-vermittelte Aktivierung der Mitogen-aktivierten Proteinkinase p38
Tissue-factor-vermittelte Aktivierung der Mitogen-aktivierten Proteinkinase p38
Proteinkinase C-abhängige Phosphorylierung zyklisch-Nukleotid-gesteuerter Ionenkanäle aus den Sehzellen des Rindes