- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Maße
-
30 cm
- Umfang
-
224 S. in getr. Zählung
- Anmerkungen
-
Ill., graph. Darst.
Enth. 9 Sonderabdr. aus verschiedenen Zeitschr. und Publ.
Freiburg (Breisgau), Univ., Habil.-Schr., 1998
- Urheber
- Inhaltsverzeichnis
- Rechteinformation
-
Bei diesem Objekt liegt nur das Inhaltsverzeichnis digital vor. Der Zugriff darauf ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
11.03.2025, 11:50 MEZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
Ähnliche Objekte (12)
Subzelluläre Lokalisation und antivirale Funktion der Dynamin-ähnlichen MxA-GTPase
Zur Charakterisierung der GTP-Bindung und GTP-Hydrolyse, sowie ihrer Rolle für die antivirale Aktivität des Interferon-induzierten humanen MxA-Proteins
Identifizierung und Charakterisierung von Interaktionspartnern des humanen MxA-Proteins
Molekulare Analyse des antiviralen Effektes des humanen MxA-Proteins
Identifikation von Interaktionsproteinen des humanen MxA-Proteins und Untersuchung der inhibitorischen Wirkung von Mx-Proteinen auf die Replikation des Influenza-A-Virus
Identifikation von Interaktionsproteinen des humanen MxA-Proteins und Untersuchung der inhibitorischen Wirkung von Mx-Proteinen auf die Replikation des Influenza-A-Virus
Dominant-negative Mutanten des menschlichen MxA-Proteins : Domänen in der C-terminalen Hälfte sind wichtig für Oligomerisierung und antivirale Aktivität
Defensine als innovative antivirale Therapiemöglichkeit der Infektion mit humanen Zytomegalieviren
MX
MX
MX.
Das Interferon-induzierte humane intrazelluläre Mx-homologe Protein
Subzelluläre Lokalisation und antivirale Funktion der Dynamin-ähnlichen MxA-GTPase
Zur Charakterisierung der GTP-Bindung und GTP-Hydrolyse, sowie ihrer Rolle für die antivirale Aktivität des Interferon-induzierten humanen MxA-Proteins
Identifizierung und Charakterisierung von Interaktionspartnern des humanen MxA-Proteins
Molekulare Analyse des antiviralen Effektes des humanen MxA-Proteins
Identifikation von Interaktionsproteinen des humanen MxA-Proteins und Untersuchung der inhibitorischen Wirkung von Mx-Proteinen auf die Replikation des Influenza-A-Virus
Identifikation von Interaktionsproteinen des humanen MxA-Proteins und Untersuchung der inhibitorischen Wirkung von Mx-Proteinen auf die Replikation des Influenza-A-Virus
Dominant-negative Mutanten des menschlichen MxA-Proteins : Domänen in der C-terminalen Hälfte sind wichtig für Oligomerisierung und antivirale Aktivität
Defensine als innovative antivirale Therapiemöglichkeit der Infektion mit humanen Zytomegalieviren
MX
MX
MX.
Das Interferon-induzierte humane intrazelluläre Mx-homologe Protein
Subzelluläre Lokalisation und antivirale Funktion der Dynamin-ähnlichen MxA-GTPase
Zur Charakterisierung der GTP-Bindung und GTP-Hydrolyse, sowie ihrer Rolle für die antivirale Aktivität des Interferon-induzierten humanen MxA-Proteins
Identifizierung und Charakterisierung von Interaktionspartnern des humanen MxA-Proteins
Molekulare Analyse des antiviralen Effektes des humanen MxA-Proteins
Identifikation von Interaktionsproteinen des humanen MxA-Proteins und Untersuchung der inhibitorischen Wirkung von Mx-Proteinen auf die Replikation des Influenza-A-Virus
Identifikation von Interaktionsproteinen des humanen MxA-Proteins und Untersuchung der inhibitorischen Wirkung von Mx-Proteinen auf die Replikation des Influenza-A-Virus
Dominant-negative Mutanten des menschlichen MxA-Proteins : Domänen in der C-terminalen Hälfte sind wichtig für Oligomerisierung und antivirale Aktivität
Defensine als innovative antivirale Therapiemöglichkeit der Infektion mit humanen Zytomegalieviren
MX
MX
MX.