Mechanismusabhängige Regulation der ultraschnellen Dynamik von Wasser an Grenzflächen in Komplexen mit intrinsisch ungeordneten Proteinen

Abstract: In diesem Beitrag wird das Zusammenspiel von Dynamik und Molekülerkennung bei intrinsisch ungeordneten Proteinen (IDPs) durch die Anwendung von zeitauflösenden Messtechniken im fs‐ bis ns‐Bereich beleuchtet. Die Konformations‐ und Wasserdynamik an Grenzflächen sowie deren Abschwächung durch die Bindung an ein Partnermolekül wurde anhand zweier IDPs, IBB und Nup153FG, untersucht. Beide Proteine binden an denselben Transportrezeptor (Importinβ), jedoch durch grundlegend verschiedene Bindungsmechanismen. Die Fluktuation des Lösungsmittels an der dynamischen Grenzfläche des Nup153FG‐Importinβ‐Komplexes blieb weitgehend ungestört und beschleunigte sich leicht im Vergleich zum ungebundenen Zustand. Im Gegensatz dazu wurde im IBB‐Importinβ‐Komplex eine beträchtliche relative Verlangsamung der Wasserdynamik an der starreren Grenzfläche beobachtet. Die Ergebnisse zeigen eine Korrelation zwischen der Hydratationsdynamik an Grenzflächen und der Plastizität von IDP‐Komplexen, was eine funktionelle Relevanz einer solchen Regulation impliziert, insbesondere auch für den nukleozytoplasmatischen Transport.

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• Standort: Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
• Umfang: Online-Ressource
• Sprache: Englisch

Verweise und Beziehungen

• Erschienen in: Mechanismusabhängige Regulation der ultraschnellen Dynamik von Wasser an Grenzflächen in Komplexen mit intrinsisch ungeordneten Proteinen ; volume:131 ; number:14 ; year:2019 ; pages:4769-4774 ; extent:6 ; Angewandte Chemie ; 131, Heft 14 (2019), 4769-4774 (gesamt 6)

Beteiligte, Orts- und Zeitangaben

• Urheber: Chowdhury, Aritra ; Kovalenko, Sergey A. ; Aramburu, Iker Valle ; Tan, Piau Siong ; Ernsting, Nikolaus P. ; Lemke, Edward A.

Weitere Informationen

• DOI: 10.1002/ange.201813354
• URN: urn:nbn:de:101:1-2022081206013982519367
• Rechteinformation: Open Access; Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.