- Location
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Dimensions
-
30 cm
- Extent
-
224 S. in getr. Zählung
- Notes
-
Ill., graph. Darst.
Enth. 9 Sonderabdr. aus verschiedenen Zeitschr. und Publ.
Freiburg (Breisgau), Univ., Habil.-Schr., 1998
- Creator
- Table of contents
- Rights
-
Bei diesem Objekt liegt nur das Inhaltsverzeichnis digital vor. Der Zugriff darauf ist unbeschränkt möglich.
- Last update
-
11.03.2025, 11:50 AM CET
Data provider
This object is provided by:
Deutsche Nationalbibliothek. If you have any questions about the object, please contact the data provider.
Deutsche Nationalbibliothek. If you have any questions about the object, please contact the data provider.
Object type
- Hochschulschrift
Associated
Other Objects (12)
Subzelluläre Lokalisation und antivirale Funktion der Dynamin-ähnlichen MxA-GTPase
Zur Charakterisierung der GTP-Bindung und GTP-Hydrolyse, sowie ihrer Rolle für die antivirale Aktivität des Interferon-induzierten humanen MxA-Proteins
Identifizierung und Charakterisierung von Interaktionspartnern des humanen MxA-Proteins
Molekulare Analyse des antiviralen Effektes des humanen MxA-Proteins
Identifikation von Interaktionsproteinen des humanen MxA-Proteins und Untersuchung der inhibitorischen Wirkung von Mx-Proteinen auf die Replikation des Influenza-A-Virus
Identifikation von Interaktionsproteinen des humanen MxA-Proteins und Untersuchung der inhibitorischen Wirkung von Mx-Proteinen auf die Replikation des Influenza-A-Virus
Dominant-negative Mutanten des menschlichen MxA-Proteins : Domänen in der C-terminalen Hälfte sind wichtig für Oligomerisierung und antivirale Aktivität
Defensine als innovative antivirale Therapiemöglichkeit der Infektion mit humanen Zytomegalieviren
MX
MX
MX.
Das Interferon-induzierte humane intrazelluläre Mx-homologe Protein
Subzelluläre Lokalisation und antivirale Funktion der Dynamin-ähnlichen MxA-GTPase
Zur Charakterisierung der GTP-Bindung und GTP-Hydrolyse, sowie ihrer Rolle für die antivirale Aktivität des Interferon-induzierten humanen MxA-Proteins
Identifizierung und Charakterisierung von Interaktionspartnern des humanen MxA-Proteins
Molekulare Analyse des antiviralen Effektes des humanen MxA-Proteins
Identifikation von Interaktionsproteinen des humanen MxA-Proteins und Untersuchung der inhibitorischen Wirkung von Mx-Proteinen auf die Replikation des Influenza-A-Virus
Identifikation von Interaktionsproteinen des humanen MxA-Proteins und Untersuchung der inhibitorischen Wirkung von Mx-Proteinen auf die Replikation des Influenza-A-Virus
Dominant-negative Mutanten des menschlichen MxA-Proteins : Domänen in der C-terminalen Hälfte sind wichtig für Oligomerisierung und antivirale Aktivität
Defensine als innovative antivirale Therapiemöglichkeit der Infektion mit humanen Zytomegalieviren
MX
MX
MX.
Das Interferon-induzierte humane intrazelluläre Mx-homologe Protein
Subzelluläre Lokalisation und antivirale Funktion der Dynamin-ähnlichen MxA-GTPase
Zur Charakterisierung der GTP-Bindung und GTP-Hydrolyse, sowie ihrer Rolle für die antivirale Aktivität des Interferon-induzierten humanen MxA-Proteins
Identifizierung und Charakterisierung von Interaktionspartnern des humanen MxA-Proteins
Molekulare Analyse des antiviralen Effektes des humanen MxA-Proteins
Identifikation von Interaktionsproteinen des humanen MxA-Proteins und Untersuchung der inhibitorischen Wirkung von Mx-Proteinen auf die Replikation des Influenza-A-Virus
Identifikation von Interaktionsproteinen des humanen MxA-Proteins und Untersuchung der inhibitorischen Wirkung von Mx-Proteinen auf die Replikation des Influenza-A-Virus
Dominant-negative Mutanten des menschlichen MxA-Proteins : Domänen in der C-terminalen Hälfte sind wichtig für Oligomerisierung und antivirale Aktivität
Defensine als innovative antivirale Therapiemöglichkeit der Infektion mit humanen Zytomegalieviren
MX
MX
MX.