- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Umfang
-
Online-Ressource
- Sprache
-
Englisch
- Erschienen in
-
In: Nature Communications 12.2021, art. 3889, doi: 10.1038/s41467-021-24151-3, ISSN 2041-1723
- Klassifikation
-
Chemie
Biowissenschaften, Biologie
- Ereignis
-
Veröffentlichung
- (wo)
-
Frankfurt am Main
- (wer)
-
Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg
- (wann)
-
2021
- Urheber
- URN
-
urn:nbn:de:hebis:30:3-636134
- Rechteinformation
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
15.08.2025, 07:23 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Beteiligte
- Tam, Heng Keat
- Foong, Wuen Ee
- Oswald, Christine
- Herrmann, Andrea
- Zeng, Hui
- Pos, Klaas Martinus
- Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg
Entstanden
- 2021
Ähnliche Objekte (12)
Charakterisierung der Multidrug-Efflux-Transporter NorM und AcrAB in Erwinia amylovora
Multiple entry pathways within the efflux transporter AcrB contribute to multidrug recognition
Charakterisierung der Multidrug-Efflux-Transporter NorM und AcrAB in Erwinia amylovora
A framework for dissecting affinities of multidrug efflux transporter AcrB to fluoroquinolones
Energy-coupling mechanism of the multidrug resistance transporter AcrB: Evidence for membrane potential-driving hypothesis through mutagenic analysis
Engineered disulfide bonds support the functional rotation mechanism of multidrug efflux pump AcrB
Computational studies of AcrB, a Multidrug Efflux Pump
Energy coupling mechanisms of AcrB-like RND transporters
ACR
ACR
Modeling the allosteric mechanism of spastin
Modeling the Allosteric Mechanism of Spastin
Charakterisierung der Multidrug-Efflux-Transporter NorM und AcrAB in Erwinia amylovora
Multiple entry pathways within the efflux transporter AcrB contribute to multidrug recognition
Charakterisierung der Multidrug-Efflux-Transporter NorM und AcrAB in Erwinia amylovora
A framework for dissecting affinities of multidrug efflux transporter AcrB to fluoroquinolones
Energy-coupling mechanism of the multidrug resistance transporter AcrB: Evidence for membrane potential-driving hypothesis through mutagenic analysis
Engineered disulfide bonds support the functional rotation mechanism of multidrug efflux pump AcrB
Computational studies of AcrB, a Multidrug Efflux Pump
Energy coupling mechanisms of AcrB-like RND transporters
ACR
ACR
Modeling the allosteric mechanism of spastin
Modeling the Allosteric Mechanism of Spastin
Charakterisierung der Multidrug-Efflux-Transporter NorM und AcrAB in Erwinia amylovora
Multiple entry pathways within the efflux transporter AcrB contribute to multidrug recognition
Charakterisierung der Multidrug-Efflux-Transporter NorM und AcrAB in Erwinia amylovora
A framework for dissecting affinities of multidrug efflux transporter AcrB to fluoroquinolones
Energy-coupling mechanism of the multidrug resistance transporter AcrB: Evidence for membrane potential-driving hypothesis through mutagenic analysis
Engineered disulfide bonds support the functional rotation mechanism of multidrug efflux pump AcrB
Computational studies of AcrB, a Multidrug Efflux Pump
Energy coupling mechanisms of AcrB-like RND transporters
ACR
ACR
Modeling the allosteric mechanism of spastin