Kinetics of the ATP hydrolysis cycle of the nucleotide-binding domain of Mdl1 studied by a novel site-specific labeling technique
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Umfang
-
Online-Ressource
- Sprache
-
Englisch
- Erschienen in
-
In: Journal of biological chemistry, 281.2006, 9, S. 5694-5701
- Ereignis
-
Veröffentlichung
- (wo)
-
Frankfurt am Main
- (wer)
-
Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg
- (wann)
-
2021
- Urheber
- DOI
-
10.1074/jbc.M511730200
- URN
-
urn:nbn:de:hebis:30:3-762409
- Rechteinformation
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
15.08.2025, 07:26 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Beteiligte
- Does, Christiaan van der
- Presenti, Chiara
- Schulze, Katrin
- Dinkelaker, Stephanie
- Tampé, Robert
- Universitätsbibliothek Johann Christian Senckenberg
Entstanden
- 2021
Ähnliche Objekte (12)
Zur Wechselwirkung von Glycophorin mit Lipidkomponenten in künstlichen Phospholipid-Doppelschichten : eine spektroskopische, elektronenmikroskopische und kalorimetrische Studie zur Lipid-Protein-Wechselwirkung
Peptides induce ATP hydrolysis at both subunits of the transporter associated with antigen processing
Proofreading of peptide—MHC complexes through dynamic multivalent interactions
Time‐Resolved Mn 2+ −NO and NO−NO Distance Measurements Reveal That Catalytic Asymmetry Regulates Alternating Access in an ABC Transporter **
Zeitaufgelöste Mn 2+ −NO‐ und NO−NO‐Abstandsmessungen zeigen regulierende Funktion der katalytischen Asymmetrie auf den alternierenden Zugang in einem ABC‐Transporter **
Mechanistic and structural studies of the MHC I peptide loading complex
The ATP hydrolysis cycle of the nucleotide-binding domain of the mitochondrial ATP-binding cassette transporter Mdl1p
Structure and mechanism of the heterodimeric ABC translocation complexes TAP and TmrAB
Semisynthetic Viral Inhibitor for Light Control of the MHC I Peptide Loading Complex
Semisynthetic Viral Inhibitor for Light Control of the MHC I Peptide Loading Complex
High-precision nanotools for in situ photo patterning of biomolecules in 2D and 3D
Mechanistic and structural insights into the quality control of the MHC I antigen processing pathway
Zur Wechselwirkung von Glycophorin mit Lipidkomponenten in künstlichen Phospholipid-Doppelschichten : eine spektroskopische, elektronenmikroskopische und kalorimetrische Studie zur Lipid-Protein-Wechselwirkung
Peptides induce ATP hydrolysis at both subunits of the transporter associated with antigen processing
Proofreading of peptide—MHC complexes through dynamic multivalent interactions
Time‐Resolved Mn 2+ −NO and NO−NO Distance Measurements Reveal That Catalytic Asymmetry Regulates Alternating Access in an ABC Transporter **
Zeitaufgelöste Mn 2+ −NO‐ und NO−NO‐Abstandsmessungen zeigen regulierende Funktion der katalytischen Asymmetrie auf den alternierenden Zugang in einem ABC‐Transporter **
Mechanistic and structural studies of the MHC I peptide loading complex
The ATP hydrolysis cycle of the nucleotide-binding domain of the mitochondrial ATP-binding cassette transporter Mdl1p
Structure and mechanism of the heterodimeric ABC translocation complexes TAP and TmrAB
Semisynthetic Viral Inhibitor for Light Control of the MHC I Peptide Loading Complex
Semisynthetic Viral Inhibitor for Light Control of the MHC I Peptide Loading Complex
High-precision nanotools for in situ photo patterning of biomolecules in 2D and 3D
Mechanistic and structural insights into the quality control of the MHC I antigen processing pathway
Zur Wechselwirkung von Glycophorin mit Lipidkomponenten in künstlichen Phospholipid-Doppelschichten : eine spektroskopische, elektronenmikroskopische und kalorimetrische Studie zur Lipid-Protein-Wechselwirkung
Peptides induce ATP hydrolysis at both subunits of the transporter associated with antigen processing
Proofreading of peptide—MHC complexes through dynamic multivalent interactions
Time‐Resolved Mn 2+ −NO and NO−NO Distance Measurements Reveal That Catalytic Asymmetry Regulates Alternating Access in an ABC Transporter **
Zeitaufgelöste Mn 2+ −NO‐ und NO−NO‐Abstandsmessungen zeigen regulierende Funktion der katalytischen Asymmetrie auf den alternierenden Zugang in einem ABC‐Transporter **
Mechanistic and structural studies of the MHC I peptide loading complex
The ATP hydrolysis cycle of the nucleotide-binding domain of the mitochondrial ATP-binding cassette transporter Mdl1p
Structure and mechanism of the heterodimeric ABC translocation complexes TAP and TmrAB
Semisynthetic Viral Inhibitor for Light Control of the MHC I Peptide Loading Complex
Semisynthetic Viral Inhibitor for Light Control of the MHC I Peptide Loading Complex
High-precision nanotools for in situ photo patterning of biomolecules in 2D and 3D