An Enzymatic Cofactor Regeneration System for the in‐Vitro Reduction of Isolated C=C Bonds by Geranylgeranyl Reductases
Abstract: Cofactor regeneration systems are of major importance for the applicability of oxidoreductases in biocatalysis. Previously, geranylgeranyl reductases have been investigated for the enzymatic reduction of isolated C=C bonds. However, an enzymatic cofactor‐regeneration system for in vitro use is lacking. In this work, we report a ferredoxin from the archaea Archaeoglobus fulgidus that regenerates the flavin of the corresponding geranylgeranyl reductase. The proteins were heterologously produced, and the regeneration was coupled to a ferredoxin reductase from Escherichia coli and a glucose dehydrogenase from Bacillus subtilis, thereby enabling the reduction of isolated C=C bonds by purified enzymes. The system was applied in crude, cell‐free extracts and gave conversions comparable to those of a previous method using sodium dithionite for cofactor regeneration. Hence, an enzymatic approach to the reduction of isolated C=C bonds can be coupled with common systems for the regeneration of nicotinamide cofactors, thereby opening new perspectives for the application of geranylgeranyl reductases in biocatalysis.
- Location
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Extent
-
Online-Ressource
- Language
-
Englisch
- Bibliographic citation
-
An Enzymatic Cofactor Regeneration System for the in‐Vitro Reduction of Isolated C=C Bonds by Geranylgeranyl Reductases ; day:10 ; month:11 ; year:2023 ; extent:6
ChemBioChem ; (10.11.2023) (gesamt 6)
- Creator
- DOI
-
10.1002/cbic.202300409
- URN
-
urn:nbn:de:101:1-2023111114135344666147
- Rights
-
Open Access; Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Last update
-
14.08.2025, 10:44 AM CEST
Data provider
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- Niese, Richard
- Deshpande, Ketaki
- Müller, Michael
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