Hochschulschrift
Funktionelle und strukturelle Untersuchungen von Häm-Peptid/Protein-Komplexen : ein Beitrag zur Aufklärung der Häm-vermittelten Regulation von Proteinen im Organismus
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Umfang
-
Online-Ressource
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
Jena, Friedrich-Schiller-Universität Jena, Diss., 2013
- Klassifikation
-
Medizin, Gesundheit
- Schlagwort
-
Proteine
Multiproteinkomplex
- Ereignis
-
Veröffentlichung
- (wo)
-
Jena
- (wer)
-
Thüringer Universitäts- und Landesbibliothek Jena
- (wann)
-
2014
- Urheber
- Beteiligte Personen und Organisationen
-
Imhof, Diana
Heinemann, Stefan H.
Neundorf, Ines
- URN
-
urn:nbn:de:gbv:27-20140428-165437-0
- Rechteinformation
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
25.03.2025, 13:55 MEZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
- Kühl, Toni
- Imhof, Diana
- Heinemann, Stefan H.
- Neundorf, Ines
- Thüringer Universitäts- und Landesbibliothek Jena
Entstanden
- 2014
Ähnliche Objekte (12)
Funktionelle und strukturelle Untersuchungen von Häm-Peptid/Protein-Komplexen : ein Beitrag zur Aufklärung der Häm-vermittelten Regulation von Proteinen im Organismus
"Buur Häm's Joahr" : Erlebnisse von Buur Häm
Hochzeitaufgelöste Beugungsmessungen an Häm-Proteinen mittels Laue-Verfahren
Hochzeitaufgelöste Beugungsmessungen an Häm-Proteinen mittels Laue-Verfahren
Stuttgart Haeg-Haem
Cofaktor-Austausch an Häm-Proteinen : unerwartete Redoxtransformationen und Proteinkonformationen beim Einbau von Eisen- und Mangancorrolen in Proteine des Häm-Aufnahmesystems von Pseudomonas aeruginosa
Die Abhängigkeit der Liganden-Affinität und der Hyperfeinkopplungen von der Häm-Basen-Struktur in Häm-Proteinen und Modell-Komplexen
Spektroskopische Untersuchungen zu funktionsrelevanten Eisen-Liganden-Wechselwirkungen in Häm-Thiolat-Proteinen
57Fe-Mössbauer-Spektroskopie an Nicht-Häm-Eisen-Proteinen und ihren anorganischen Modellverbindungen
Untersuchung der Relaxationsprozesse photoinduzierter Zwischenzustände von Häm-Proteinen mit zeitaufgelöster optischer Spektroskopie
Peptid-vermittelte chemische Modifikation intrazellulärer Proteine
Die Rolle von MGMT in der Häm-Eisen-vermittelten kolorektalen Kanzerogenese
Funktionelle und strukturelle Untersuchungen von Häm-Peptid/Protein-Komplexen : ein Beitrag zur Aufklärung der Häm-vermittelten Regulation von Proteinen im Organismus
"Buur Häm's Joahr" : Erlebnisse von Buur Häm
Hochzeitaufgelöste Beugungsmessungen an Häm-Proteinen mittels Laue-Verfahren
Hochzeitaufgelöste Beugungsmessungen an Häm-Proteinen mittels Laue-Verfahren
Stuttgart Haeg-Haem
Cofaktor-Austausch an Häm-Proteinen : unerwartete Redoxtransformationen und Proteinkonformationen beim Einbau von Eisen- und Mangancorrolen in Proteine des Häm-Aufnahmesystems von Pseudomonas aeruginosa
Die Abhängigkeit der Liganden-Affinität und der Hyperfeinkopplungen von der Häm-Basen-Struktur in Häm-Proteinen und Modell-Komplexen
Spektroskopische Untersuchungen zu funktionsrelevanten Eisen-Liganden-Wechselwirkungen in Häm-Thiolat-Proteinen
57Fe-Mössbauer-Spektroskopie an Nicht-Häm-Eisen-Proteinen und ihren anorganischen Modellverbindungen
Untersuchung der Relaxationsprozesse photoinduzierter Zwischenzustände von Häm-Proteinen mit zeitaufgelöster optischer Spektroskopie
Peptid-vermittelte chemische Modifikation intrazellulärer Proteine
Die Rolle von MGMT in der Häm-Eisen-vermittelten kolorektalen Kanzerogenese
Funktionelle und strukturelle Untersuchungen von Häm-Peptid/Protein-Komplexen : ein Beitrag zur Aufklärung der Häm-vermittelten Regulation von Proteinen im Organismus
"Buur Häm's Joahr" : Erlebnisse von Buur Häm
Hochzeitaufgelöste Beugungsmessungen an Häm-Proteinen mittels Laue-Verfahren
Hochzeitaufgelöste Beugungsmessungen an Häm-Proteinen mittels Laue-Verfahren
Stuttgart Haeg-Haem
Cofaktor-Austausch an Häm-Proteinen : unerwartete Redoxtransformationen und Proteinkonformationen beim Einbau von Eisen- und Mangancorrolen in Proteine des Häm-Aufnahmesystems von Pseudomonas aeruginosa
Die Abhängigkeit der Liganden-Affinität und der Hyperfeinkopplungen von der Häm-Basen-Struktur in Häm-Proteinen und Modell-Komplexen
Spektroskopische Untersuchungen zu funktionsrelevanten Eisen-Liganden-Wechselwirkungen in Häm-Thiolat-Proteinen
57Fe-Mössbauer-Spektroskopie an Nicht-Häm-Eisen-Proteinen und ihren anorganischen Modellverbindungen
Untersuchung der Relaxationsprozesse photoinduzierter Zwischenzustände von Häm-Proteinen mit zeitaufgelöster optischer Spektroskopie
Peptid-vermittelte chemische Modifikation intrazellulärer Proteine