Hochschulschrift
Structural requirements for transport and subunit interactions of the GlcNAc-1-phosphotransferase complex
- Alternative title
-
Strukturelle Bedingungen für Transport und Interaktion des GlcNAc-1-Phosphotransferase Komplexes
- Location
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Extent
-
Online-Ressource
- Language
-
Englisch
- Notes
-
Hamburg, Universität Hamburg, Dissertation, 2014
- Classification
-
Biowissenschaften, Biologie
- Event
-
Veröffentlichung
- (where)
-
Hamburg
- (who)
-
Staats- und Universitätsbibliothek Hamburg
- (when)
-
2016
- Creator
- Contributor
- URN
-
urn:nbn:de:gbv:18-72334
- Rights
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Last update
-
14.08.2025, 10:44 AM CEST
Data provider
This object is provided by:
Deutsche Nationalbibliothek. If you have any questions about the object, please contact the data provider.
Deutsche Nationalbibliothek. If you have any questions about the object, please contact the data provider.
Object type
- Hochschulschrift
Associated
- De Pace, Raffaella
- Braulke, Thomas
- Staats- und Universitätsbibliothek Hamburg
Time of origin
- 2016
Other Objects (12)
Proteolytische Aktivierung der GlcNAc-1-Phosphotransferase
![Synthese der Trisaccharid-Sequenz α-D-GlcNAc-(1->4)-β-D-Gal-(1->4)-D-GlcNAc [DGlcNAcDGalDGlcNAc] aus blutgruppenaktiven Substanzen](/assets/placeholder/searchResultMediaNoDigitisedMedia.png)
Synthese der Trisaccharid-Sequenz α-D-GlcNAc-(1->4)-β-D-Gal-(1->4)-D-GlcNAc [DGlcNAcDGalDGlcNAc] aus blutgruppenaktiven Substanzen
Role of the γ-subunit of GlcNAc-1-phosphotransferase in the pathogenesis of mucolipidosis type III
Untersuchungen zur O-GlcNAc-Modifikation neuraler Proteine
Untersuchungen zur O-GlcNAc-Modifikation neuraler Proteine
O-GlcNAc profiling: from proteins to proteomes
Regulation der O-Glykosylierung in GlcNAc/GalNAc-Epimerase-defizienten CHO-Mutanten
Regulation der O-Glykosylierung in GlcNAc/GalNAc-Epimerase-defizienten CHO-Mutanten
O-GlcNAc of STING mediates antiviral innate immunity
Small Molecules Targeting Human UDP‐GlcNAc 2‐Epimerase
Small Molecules Targeting Human UDP‐GlcNAc 2‐Epimerase
Impaired bisecting GlcNAc reprogrammed M1 polarization of macrophage
Proteolytische Aktivierung der GlcNAc-1-Phosphotransferase
Synthese der Trisaccharid-Sequenz α-D-GlcNAc-(1->4)-β-D-Gal-(1->4)-D-GlcNAc [DGlcNAcDGalDGlcNAc] aus blutgruppenaktiven Substanzen
Role of the γ-subunit of GlcNAc-1-phosphotransferase in the pathogenesis of mucolipidosis type III
Untersuchungen zur O-GlcNAc-Modifikation neuraler Proteine
Untersuchungen zur O-GlcNAc-Modifikation neuraler Proteine
O-GlcNAc profiling: from proteins to proteomes
Regulation der O-Glykosylierung in GlcNAc/GalNAc-Epimerase-defizienten CHO-Mutanten
Regulation der O-Glykosylierung in GlcNAc/GalNAc-Epimerase-defizienten CHO-Mutanten
O-GlcNAc of STING mediates antiviral innate immunity
Small Molecules Targeting Human UDP‐GlcNAc 2‐Epimerase
Small Molecules Targeting Human UDP‐GlcNAc 2‐Epimerase
Impaired bisecting GlcNAc reprogrammed M1 polarization of macrophage
Proteolytische Aktivierung der GlcNAc-1-Phosphotransferase
Synthese der Trisaccharid-Sequenz α-D-GlcNAc-(1->4)-β-D-Gal-(1->4)-D-GlcNAc [DGlcNAcDGalDGlcNAc] aus blutgruppenaktiven Substanzen
Role of the γ-subunit of GlcNAc-1-phosphotransferase in the pathogenesis of mucolipidosis type III
Untersuchungen zur O-GlcNAc-Modifikation neuraler Proteine
Untersuchungen zur O-GlcNAc-Modifikation neuraler Proteine
O-GlcNAc profiling: from proteins to proteomes
Regulation der O-Glykosylierung in GlcNAc/GalNAc-Epimerase-defizienten CHO-Mutanten
Regulation der O-Glykosylierung in GlcNAc/GalNAc-Epimerase-defizienten CHO-Mutanten
O-GlcNAc of STING mediates antiviral innate immunity
Small Molecules Targeting Human UDP‐GlcNAc 2‐Epimerase
Small Molecules Targeting Human UDP‐GlcNAc 2‐Epimerase