High-affinity tamoxifen analogues retain extensive positional disorder when bound to calmodulin
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Umfang
-
Online-Ressource
- Sprache
-
Englisch
- Erschienen in
-
High-affinity tamoxifen analogues retain extensive positional disorder when bound to calmodulin ; volume:2 ; number:2 ; year:2021 ; pages:629-642 ; extent:14
Magnetic resonance ; 2, Heft 2 (2021), 629-642 (gesamt 14)
- Urheber
-
Milanesi, Lilia
Trevitt, Clare R.
Whitehead, Brian
Hounslow, Andrea M.
Tomas, Salvador
Hosszu, Laszlo L. P.
Hunter, Christopher A.
Waltho, Jonathan P.
- DOI
-
10.5194/mr-2-629-2021
- URN
-
urn:nbn:de:101:1-2021081905205253274700
- Rechteinformation
-
Open Access; Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
14.08.2025, 11:00 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Beteiligte
- Milanesi, Lilia
- Trevitt, Clare R.
- Whitehead, Brian
- Hounslow, Andrea M.
- Tomas, Salvador
- Hosszu, Laszlo L. P.
- Hunter, Christopher A.
- Waltho, Jonathan P.
Ähnliche Objekte (12)
High Affinity Tamoxifen Analogues Retain Extensive Positional Disorder when Bound to Calmodulin
A High‐Affinity Calmodulin‐Binding Site in the CyaA Toxin Translocation Domain is Essential for Invasion of Eukaryotic Cells
Wechselwirkung zwischen Calmodulin, Myosinkinase und Calmodulin-"Antagonisten"
Tamoxifen
Kinetische Untersuchungen über die Einwirkung des zytoplasmatischen Aktivators Calmodulin auf die high-affinity (Ca2++Mg2+)-ATPase [CaMg-ATPase] der Humanerythrozyten
Calmodulin-dependent and calmodulin-independent glutamate decarboxylases in apple fruit
Struktur- und Funktionsuntersuchungen zur Wechselwirkung von Calmodulin mit Calmodulin-regulierten Enzymen
Regulation von Ca2+·Calmodulin-abhängigen [Ca-Calmodulin-abhängigen] Enzymen in höheren Pflanzen
Reducing regulatory risk to attract and retain FDI
Instrument reprocessing : reprocessing of instruments to retain value
Ireland’s 8th Amendment : Repeal or Retain?
Positional Power in Hierarchies
High Affinity Tamoxifen Analogues Retain Extensive Positional Disorder when Bound to Calmodulin
A High‐Affinity Calmodulin‐Binding Site in the CyaA Toxin Translocation Domain is Essential for Invasion of Eukaryotic Cells
Wechselwirkung zwischen Calmodulin, Myosinkinase und Calmodulin-"Antagonisten"
Tamoxifen
Kinetische Untersuchungen über die Einwirkung des zytoplasmatischen Aktivators Calmodulin auf die high-affinity (Ca2++Mg2+)-ATPase [CaMg-ATPase] der Humanerythrozyten
Calmodulin-dependent and calmodulin-independent glutamate decarboxylases in apple fruit
Struktur- und Funktionsuntersuchungen zur Wechselwirkung von Calmodulin mit Calmodulin-regulierten Enzymen
Regulation von Ca2+·Calmodulin-abhängigen [Ca-Calmodulin-abhängigen] Enzymen in höheren Pflanzen
Reducing regulatory risk to attract and retain FDI
Instrument reprocessing : reprocessing of instruments to retain value
Ireland’s 8th Amendment : Repeal or Retain?
Positional Power in Hierarchies
High Affinity Tamoxifen Analogues Retain Extensive Positional Disorder when Bound to Calmodulin
A High‐Affinity Calmodulin‐Binding Site in the CyaA Toxin Translocation Domain is Essential for Invasion of Eukaryotic Cells
Wechselwirkung zwischen Calmodulin, Myosinkinase und Calmodulin-"Antagonisten"
Tamoxifen
Kinetische Untersuchungen über die Einwirkung des zytoplasmatischen Aktivators Calmodulin auf die high-affinity (Ca2++Mg2+)-ATPase [CaMg-ATPase] der Humanerythrozyten
Calmodulin-dependent and calmodulin-independent glutamate decarboxylases in apple fruit
Struktur- und Funktionsuntersuchungen zur Wechselwirkung von Calmodulin mit Calmodulin-regulierten Enzymen
Regulation von Ca2+·Calmodulin-abhängigen [Ca-Calmodulin-abhängigen] Enzymen in höheren Pflanzen
Reducing regulatory risk to attract and retain FDI
Instrument reprocessing : reprocessing of instruments to retain value
Ireland’s 8th Amendment : Repeal or Retain?