Hochschulschrift
Zum Mechanismus des Transports von Proteinen in das endoplasmatische Retikulum : Isolierung und Charakterisierung von ATP-bindenden Proteinen des endoplasmatischen Retikulums
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Maße
-
21 cm
- Umfang
-
VI, 127 S.
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
Ill., graph. Darst.
Göttingen, Univ., Diss., 1995
- Schlagwort
-
Endoplasmatisches Retikulum
Proteintransport
ATP
Bindeproteine
- Urheber
-
Volkmer, Jörg
- Inhaltsverzeichnis
- Rechteinformation
-
Bei diesem Objekt liegt nur das Inhaltsverzeichnis digital vor. Der Zugriff darauf ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
11.06.2025, 13:42 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
- Volkmer, Jörg
Ähnliche Objekte (12)
Peptid-bindende Proteine im endoplasmatischen Retikulum
Nachweis, Isolierung und chemische Charakterisierung von Calcium-bindenden Proteinen im endoplasmatischen Retikulum sekretorischer Zellen
Untersuchungen zur Sortierung luminaler Proteine des endoplasmatischen Retikulums
Untersuchungen zur Biogenese von Proteinen am endoplasmatischen Retikulum
Faltung oligomerer Proteine im endoplasmatischen Retikulum und in vitro
Faltung oligomerer Proteine im endoplasmatischen Retikulum und in vitro
Calreticulin : Untersuchungen zur Sortierung eines luminalen Proteins des Endoplasmatischen Retikulums
Calreticulin : Untersuchungen zur Sortierung eines luminalen Proteins des endoplasmatischen Retikulums
Struktur des endoplasmatischen Retikulums
Qualitätskontrolle von Membranproteinen im endoplasmatischen Retikulum und endoplasmatischen Retikulum-Golgi-Intermediärkompartiment
Qualitätskontrolle von Membranproteinen im endoplasmatischen Retikulum und endoplasmatischen Retikulum-Golgi-Intermediärkompartiment
Proteinsynthese am endoplasmatischen Retikulum
Peptid-bindende Proteine im endoplasmatischen Retikulum
Nachweis, Isolierung und chemische Charakterisierung von Calcium-bindenden Proteinen im endoplasmatischen Retikulum sekretorischer Zellen
Untersuchungen zur Sortierung luminaler Proteine des endoplasmatischen Retikulums
Untersuchungen zur Biogenese von Proteinen am endoplasmatischen Retikulum
Faltung oligomerer Proteine im endoplasmatischen Retikulum und in vitro
Faltung oligomerer Proteine im endoplasmatischen Retikulum und in vitro
Calreticulin : Untersuchungen zur Sortierung eines luminalen Proteins des Endoplasmatischen Retikulums
Calreticulin : Untersuchungen zur Sortierung eines luminalen Proteins des endoplasmatischen Retikulums
Struktur des endoplasmatischen Retikulums
Qualitätskontrolle von Membranproteinen im endoplasmatischen Retikulum und endoplasmatischen Retikulum-Golgi-Intermediärkompartiment
Qualitätskontrolle von Membranproteinen im endoplasmatischen Retikulum und endoplasmatischen Retikulum-Golgi-Intermediärkompartiment
Proteinsynthese am endoplasmatischen Retikulum
Peptid-bindende Proteine im endoplasmatischen Retikulum
Nachweis, Isolierung und chemische Charakterisierung von Calcium-bindenden Proteinen im endoplasmatischen Retikulum sekretorischer Zellen
Untersuchungen zur Sortierung luminaler Proteine des endoplasmatischen Retikulums
Untersuchungen zur Biogenese von Proteinen am endoplasmatischen Retikulum
Faltung oligomerer Proteine im endoplasmatischen Retikulum und in vitro
Faltung oligomerer Proteine im endoplasmatischen Retikulum und in vitro
Calreticulin : Untersuchungen zur Sortierung eines luminalen Proteins des Endoplasmatischen Retikulums
Calreticulin : Untersuchungen zur Sortierung eines luminalen Proteins des endoplasmatischen Retikulums
Struktur des endoplasmatischen Retikulums
Qualitätskontrolle von Membranproteinen im endoplasmatischen Retikulum und endoplasmatischen Retikulum-Golgi-Intermediärkompartiment
Qualitätskontrolle von Membranproteinen im endoplasmatischen Retikulum und endoplasmatischen Retikulum-Golgi-Intermediärkompartiment