Hochschulschrift | Online-Publikation
Charakterisierung des Triggerfaktors - einer ribosomenassoziierten Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase aus Escherichia coli
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
Halle (Saale), Univ., Diss., 1998
- Schlagwort
-
Escherichia coli
Ribosom
Isomerisierungsreaktion
Enzymkatalyse
Cyclophilin
- Urheber
- URN
-
urn:nbn:de:gbv:3-000000039
- Rechteinformation
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
25.03.2025, 13:52 MEZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
- Online-Publikation
Beteiligte
Ähnliche Objekte (12)
Charakterisierung des Triggerfaktors - einer ribosomenassoziierten Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase aus Escherichia coli
Faltung und Stabilität der periplasmatischen Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase (Cyclophilin) aus Escherichia coli
Synthese von Inhibitoren der humanen Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase Pin1
Cyclophilin and peptidyl-prolyl cis-trans isomerase are probably identical proteins
Molecular function of the prolyl cis/trans isomerase and metallochaperone SlyD
Cellular localization and function of peptidyl-prolyl cis-trans isomerase hPar14
Synthese neuer heterocyclischer Ketone als Inhibitoren der Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase
Cellular localization and function of peptidyl-prolyl cis-trans isomerase hPar14
Mip protein of Legionella pneumophila exhibits peptidyl-prolyl cis-trans-isomerase (PPIase) activity
Isolierung und Charakterisierung einer neuartigen Peptidyl-Prolyl cis-trans Isomerase aus Neurospora crassa
Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase-Muster in Serum und Liquor bei neurodegenerativen Erkrankungen
Klonierung und Charakterisierung einer Cyclophilin-verwandten Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase aus F9-Teratokarzinomzellen
Charakterisierung des Triggerfaktors - einer ribosomenassoziierten Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase aus Escherichia coli
Faltung und Stabilität der periplasmatischen Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase (Cyclophilin) aus Escherichia coli
Synthese von Inhibitoren der humanen Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase Pin1
Cyclophilin and peptidyl-prolyl cis-trans isomerase are probably identical proteins
Molecular function of the prolyl cis/trans isomerase and metallochaperone SlyD
Cellular localization and function of peptidyl-prolyl cis-trans isomerase hPar14
Synthese neuer heterocyclischer Ketone als Inhibitoren der Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase
Cellular localization and function of peptidyl-prolyl cis-trans isomerase hPar14
Mip protein of Legionella pneumophila exhibits peptidyl-prolyl cis-trans-isomerase (PPIase) activity
Isolierung und Charakterisierung einer neuartigen Peptidyl-Prolyl cis-trans Isomerase aus Neurospora crassa
Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase-Muster in Serum und Liquor bei neurodegenerativen Erkrankungen
Klonierung und Charakterisierung einer Cyclophilin-verwandten Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase aus F9-Teratokarzinomzellen
Charakterisierung des Triggerfaktors - einer ribosomenassoziierten Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase aus Escherichia coli
Faltung und Stabilität der periplasmatischen Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase (Cyclophilin) aus Escherichia coli
Synthese von Inhibitoren der humanen Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase Pin1
Cyclophilin and peptidyl-prolyl cis-trans isomerase are probably identical proteins
Molecular function of the prolyl cis/trans isomerase and metallochaperone SlyD
Cellular localization and function of peptidyl-prolyl cis-trans isomerase hPar14
Synthese neuer heterocyclischer Ketone als Inhibitoren der Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase
Cellular localization and function of peptidyl-prolyl cis-trans isomerase hPar14
Mip protein of Legionella pneumophila exhibits peptidyl-prolyl cis-trans-isomerase (PPIase) activity
Isolierung und Charakterisierung einer neuartigen Peptidyl-Prolyl cis-trans Isomerase aus Neurospora crassa
Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase-Muster in Serum und Liquor bei neurodegenerativen Erkrankungen