Hochschulschrift
Kristallographische Intensitäten und Untereinheiten-Symmetrie der tetrameren Muskel-Phosphorylase A
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Maße
-
30 cm
- Umfang
-
2 Bl., II, 73 S.
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
München, Techn. Univ., Fachbereich Chemie, Biologie u. Geowiss., Diss., 1976.
- Urheber
-
Bartels, Klaus Sören
- Inhaltsverzeichnis
- Rechteinformation
-
Bei diesem Objekt liegt nur das Inhaltsverzeichnis digital vor. Der Zugriff darauf ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
- 11.06.2025, 13:42 MESZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
Beteiligte
- Bartels, Klaus Sören
Ähnliche Objekte (12)
Wechselwirkungen zwischen den Untereinheiten der matrizengebundenen Glykogen-Phosphorylase
Elektronenmikroskopische Untersuchungen zur Lokalisierung von Untereinheiten innerhalb der Molekülstruktur der Phosphorylase-Kinase
Kristallographische Schlussbemerkung
Kristallographische Arbeit.
Charakterisierung der Phosphorylase- und der Phosphorylase-b-Kinase-Isoenzyme
Kristallographische Untersuchungen von Polyethylenglykolmischungen
Kristallographische Grundbegriffe der Festkörperphysik
Kristallographische Untersuchung des Methenylorthophenylendiamins.
Erster Hauptteil. Kristallographische Untersuchungen.
Intracellulärer Turnover der Phosphorylase-Kinase und ihrer vier heterologen Untereinheiten α, β, γ und δ (Calmodulin) aus Kaninchenskelettmuskulatur
Strukturanalytische Studien an der Glutathion-Peroxidase aus Rindererythrocyten: Isolierung, Kristallisation, Untereinheiten-Symmetrie, 2.6-°A- Fouriersynthese
Kristallographische Datenbanken : systematische Überprüfung von Strukturen auf höhere Symmetrie und Untersuchungen zur Konformation von 1,3-Oxazolidinen und Phenylsulfonamiden
Wechselwirkungen zwischen den Untereinheiten der matrizengebundenen Glykogen-Phosphorylase
Elektronenmikroskopische Untersuchungen zur Lokalisierung von Untereinheiten innerhalb der Molekülstruktur der Phosphorylase-Kinase
Kristallographische Schlussbemerkung
Kristallographische Arbeit.
Charakterisierung der Phosphorylase- und der Phosphorylase-b-Kinase-Isoenzyme
Kristallographische Untersuchungen von Polyethylenglykolmischungen
Kristallographische Grundbegriffe der Festkörperphysik
Kristallographische Untersuchung des Methenylorthophenylendiamins.
Erster Hauptteil. Kristallographische Untersuchungen.
Intracellulärer Turnover der Phosphorylase-Kinase und ihrer vier heterologen Untereinheiten α, β, γ und δ (Calmodulin) aus Kaninchenskelettmuskulatur
Strukturanalytische Studien an der Glutathion-Peroxidase aus Rindererythrocyten: Isolierung, Kristallisation, Untereinheiten-Symmetrie, 2.6-°A- Fouriersynthese
Kristallographische Datenbanken : systematische Überprüfung von Strukturen auf höhere Symmetrie und Untersuchungen zur Konformation von 1,3-Oxazolidinen und Phenylsulfonamiden
Wechselwirkungen zwischen den Untereinheiten der matrizengebundenen Glykogen-Phosphorylase
Elektronenmikroskopische Untersuchungen zur Lokalisierung von Untereinheiten innerhalb der Molekülstruktur der Phosphorylase-Kinase
Kristallographische Schlussbemerkung
Kristallographische Arbeit.
Charakterisierung der Phosphorylase- und der Phosphorylase-b-Kinase-Isoenzyme
Kristallographische Untersuchungen von Polyethylenglykolmischungen
Kristallographische Grundbegriffe der Festkörperphysik
Kristallographische Untersuchung des Methenylorthophenylendiamins.
Erster Hauptteil. Kristallographische Untersuchungen.
Intracellulärer Turnover der Phosphorylase-Kinase und ihrer vier heterologen Untereinheiten α, β, γ und δ (Calmodulin) aus Kaninchenskelettmuskulatur
Strukturanalytische Studien an der Glutathion-Peroxidase aus Rindererythrocyten: Isolierung, Kristallisation, Untereinheiten-Symmetrie, 2.6-°A- Fouriersynthese