Hochschulschrift | Online-Publikation
Bedeutung der Dimerisierung für Spezifität und Katalyse der Restriktionsendonuklease EcoRI
- Standort
-
Deutsche Nationalbibliothek Frankfurt am Main
- Sprache
-
Deutsch
- Anmerkungen
-
Hannover, Univ., Diss., 2000
- Schlagwort
-
Restriktionsenzym EcoRI
Substratspezifität
Dimerisierung
Restriktionsenzym EcoRI
Enzymaktivität
Dimerisierung
- Urheber
- URN
-
urn:nbn:de:gbv:089-3159470125
- Rechteinformation
-
Der Zugriff auf das Objekt ist unbeschränkt möglich.
- Letzte Aktualisierung
-
25.03.2025, 13:43 MEZ
Datenpartner
Dieses Objekt wird bereitgestellt von:
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Deutsche Nationalbibliothek. Bei Fragen zum Objekt wenden Sie sich bitte an den Datenpartner.
Objekttyp
- Hochschulschrift
- Online-Publikation
Beteiligte
Ähnliche Objekte (12)
Bedeutung der Dimerisierung für Spezifität und Katalyse der Restriktionsendonuklease EcoRI
Restriktionsendonuklease Eco RI, Spezifität ihrer Wechselwirkung mit Oligonukleotiden
Untersuchungen zur Bedeutung der Phosphatkontakte für Spezifität und katalytische Aktivität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Veränderung der Sequenzspezifität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Veränderung der Sequenzspezifität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Lokalisierung der Restriktionsendonuclease EcoRI [EcoR] in Escherichia coli BS 5
Mechanistische Untersuchungen zur Spaltung von Oligodesoxynukleotiden durch die Restriktionsendonuklease EcoRI [EcoR]
Proteindesign zur Veränderung der Sequenzspezifität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Proteindesign zur Veränderung der Sequenzspezifität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Die peroxisomale processing-protease DEG15 : Vermittlung von Dimerisierung und Substrat-Spezifität durch das calmodulin-like-protein CML3
Strukturuntersuchungen an der isolierten Restriktionsendonuclease Eco RI [R] und an Komplexen von DNA mit den Restriktionsendonucleasen Eco RI [R] und Sal I
Dimerisierung von Bicyclo(1.1.0)butan
Bedeutung der Dimerisierung für Spezifität und Katalyse der Restriktionsendonuklease EcoRI
Restriktionsendonuklease Eco RI, Spezifität ihrer Wechselwirkung mit Oligonukleotiden
Untersuchungen zur Bedeutung der Phosphatkontakte für Spezifität und katalytische Aktivität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Veränderung der Sequenzspezifität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Veränderung der Sequenzspezifität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Lokalisierung der Restriktionsendonuclease EcoRI [EcoR] in Escherichia coli BS 5
Mechanistische Untersuchungen zur Spaltung von Oligodesoxynukleotiden durch die Restriktionsendonuklease EcoRI [EcoR]
Proteindesign zur Veränderung der Sequenzspezifität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Proteindesign zur Veränderung der Sequenzspezifität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Die peroxisomale processing-protease DEG15 : Vermittlung von Dimerisierung und Substrat-Spezifität durch das calmodulin-like-protein CML3
Strukturuntersuchungen an der isolierten Restriktionsendonuclease Eco RI [R] und an Komplexen von DNA mit den Restriktionsendonucleasen Eco RI [R] und Sal I
Dimerisierung von Bicyclo(1.1.0)butan
Bedeutung der Dimerisierung für Spezifität und Katalyse der Restriktionsendonuklease EcoRI
Restriktionsendonuklease Eco RI, Spezifität ihrer Wechselwirkung mit Oligonukleotiden
Untersuchungen zur Bedeutung der Phosphatkontakte für Spezifität und katalytische Aktivität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Veränderung der Sequenzspezifität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Veränderung der Sequenzspezifität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Lokalisierung der Restriktionsendonuclease EcoRI [EcoR] in Escherichia coli BS 5
Mechanistische Untersuchungen zur Spaltung von Oligodesoxynukleotiden durch die Restriktionsendonuklease EcoRI [EcoR]
Proteindesign zur Veränderung der Sequenzspezifität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Proteindesign zur Veränderung der Sequenzspezifität der Restriktionsendonuklease EcoRI
Die peroxisomale processing-protease DEG15 : Vermittlung von Dimerisierung und Substrat-Spezifität durch das calmodulin-like-protein CML3
Strukturuntersuchungen an der isolierten Restriktionsendonuclease Eco RI [R] und an Komplexen von DNA mit den Restriktionsendonucleasen Eco RI [R] und Sal I